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在聚酮类化合物的生物合成途径中,酮还原酶(ketoreductases,KRs)是一类重要的生物催化剂.由其催化的还原反应可以决定碳骨架上手性碳的手性.SiaM是这个酶家族中一个特殊的成员因为他可以识别不同长度的底物并在合成途径中反复使用.我们确定了SiaM的三维结构.结构分析表明,SiaM的总体结构和其他KR很相似.然而活性中心入口处保守的LDD序列在SiaM中被换成了IRD.IRD序列中异亮氨酸和天冬氨酸残基在空间排布上与保守的LDD序列中的亮氨酸和天冬氨酸残基很相似.