解淀粉芽孢杆菌GSBa-1凝乳酶为本实验室筛选出的一株具有较好凝乳活力的微生物凝乳酶。为了探究该凝乳酶的凝乳及蛋白水解特性,本文利用扩散光谱技术比较了该凝乳酶和商业凝乳酶在相同凝乳活力添加量(20Su/mL)时,对10%脱脂乳作用90min凝乳形成过程中粘弹性的变化,并结合OPA和SDS-PAGE的方法测定了凝乳过程中蛋白水解情况,采用DPPH法测定了水溶性活性肽的抗氧化活性。结果表明在该凝乳酶与商业凝乳酶作用下,脱脂乳凝乳过程中粘弹性变化一致,降低牛乳pH(5.5)和添加氯化钙(0.1%,w/v),可加快凝乳,增加凝乳后的粘弹性。与商业凝乳酶相比,该凝乳酶随着凝乳时间的延长,乳清蛋白并未发生水解,仅酪蛋白逐渐水解,并产生一些小分子蛋白,其水溶性蛋白的抗氧化性可提高12.68%。本研究表明,解淀粉芽孢杆菌GSBa-1凝乳酶与商业凝乳酶具有相似的凝乳过程,但蛋白水解活力稍高于商业凝乳酶,专一性水解酪蛋白,且水解可产生一些活性多肽,证明了该凝乳酶在凝乳及干酪加工中具有很好的应用前景。