【摘 要】
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在膜生物反应器系统连续培养含重组质粒的大肠杆菌TG1菌株,该重组质粒克隆了抗体融合蛋白基因ScFv(NP)-GFP(EGFP),在大肠杆菌TG1菌株中可表达可溶性的GFP抗体融合蛋白.GFP抗体融合蛋白既具有抗体的亲和特性,又具有GFP的荧光特性,可以直接用于对抗原的免疫检测.本文研究了重组大肠杆菌TG1在膜生物反应器系统的连续培养过程,说明在重组大肠杆菌中连续表达高活性的可溶性抗体是可行的.
【机 构】
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上海交通大学生命科学技术学院(上海)
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在膜生物反应器系统连续培养含重组质粒的大肠杆菌TG1菌株,该重组质粒克隆了抗体融合蛋白基因ScFv(NP)-GFP(EGFP),在大肠杆菌TG1菌株中可表达可溶性的GFP抗体融合蛋白.GFP抗体融合蛋白既具有抗体的亲和特性,又具有GFP的荧光特性,可以直接用于对抗原的免疫检测.本文研究了重组大肠杆菌TG1在膜生物反应器系统的连续培养过程,说明在重组大肠杆菌中连续表达高活性的可溶性抗体是可行的.
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本研究采用流加补料培养方式培养重组Pichia pastoris,表达血管生长抑制素(Angiostatin).整个培养过程分为以甘油为碳源的生长阶段和以甲醇为碳源的诱导阶段.全过程用氨水调节pH时,诱导阶段菌体生长受到抑制,蛋白的最大表达量为9.08mg/L.进行不同氨离子浓度的摇瓶培养,证实在以甲醇为碳源时,氨离子浓度对菌体的生长有明显的影响.改用2mol/L的KOH溶液调节pH,诱导阶段菌体
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