【摘 要】
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甲烷氧化酶sMMO来自甲烷氧化菌,催化甲烷生成甲醇—碳循环中甲烷同化的起始步骤.该酶不仅具有重要的理论和生态价值,还在甲烷减排和高效利用方面被寄予厚望.sMMO的结构和催化机制已被阐明,但其合成的调控机理还不清楚.合成有活性的sMMO需要8个保守的基因(图1),其中,mmoXYBZC编码sMMO的各个组份,minoR涉及转录调控,而mmoD和mmoG的角色还未知.关于MmoD的功能有两种推测,即在
【机 构】
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南京农业大学生命科学学院,江苏南京,210095
【出 处】
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第二十次全国环境微生物学学术研讨会
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甲烷氧化酶sMMO来自甲烷氧化菌,催化甲烷生成甲醇—碳循环中甲烷同化的起始步骤.该酶不仅具有重要的理论和生态价值,还在甲烷减排和高效利用方面被寄予厚望.sMMO的结构和催化机制已被阐明,但其合成的调控机理还不清楚.合成有活性的sMMO需要8个保守的基因(图1),其中,mmoXYBZC编码sMMO的各个组份,minoR涉及转录调控,而mmoD和mmoG的角色还未知.关于MmoD的功能有两种推测,即在转录水平或翻译后水平调控sMMO合成.本研究以菌株Methylococus buryatense 5GBl为材料,通过基因敲除与互补实验证明mmoD是合成有活性的sMMO所必须的；转录分析(RT-qPCR和启动子标记)结果显示,在mmoD突变株中sMMO基因簇mmo依然有较高的转录水平,说明MmoD并非在转录水平决定sMMO的合成；western blot分析发现mmoD突变株中无法检测到sMMO羟化酶组份,表明MmoD可能在翻译后水平调控甲烷氧化酶sMMO的合成；此外,在mmoD突变株中,羟化酶的转录和翻译信号可以控制报告蛋白XylE的合成,说明MmoD并非在翻译起始水平控制sMMO的合成；在mmoD突变株中,敲除蛋白清除系统关键基因lon后,western blot可以检测到少量羟化酶,表明敲除mmoD后sMMO依然可以合成,但可能由于非正确的折叠或组装而被蛋白清除系统降解掉.上述结果显示MmoD很可能在羟化酶成熟过程中发挥装配伴侣的作用,具体机制还有待进一步研究.
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