【摘 要】
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目的研究重组人胱抑素C蛋白(Cystatin C)的纯化工艺。方法含重组质粒pET-32a-CystatinC的E.coli BL21(DE3)基因工程菌,经异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导表达Cystatin C
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目的研究重组人胱抑素C蛋白(Cystatin C)的纯化工艺。方法含重组质粒pET-32a-CystatinC的E.coli BL21(DE3)基因工程菌,经异丙基-β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)诱导表达Cystatin C融合蛋白。重组的融合Cystatin C蛋白经金属鳌合亲和层析纯化后,用重组肠激酶(enterokinase)酶切,经Q Sepharose FF柱与金属鳌合亲和柱分离纯化,得到高纯度的Cystatin C蛋白。结果经层析纯化得到目的蛋白,SDS-PAGE鉴定,其相对分子质量为13.4kD,且蛋白纯度达95%以上。结论建立了重组人胱抑素C蛋白的纯化工艺,获得高纯度的Cystatin C蛋白,为制备单克隆抗体和多抗以及研制快速测定人血清中Cystatin C含量的检测试剂奠定了基础。
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