【摘 要】
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近年来,对酶的立体异构选择性的研究越来越多,也越来越受关注。本文以生物体内最典型的立体异构选择性酶D-氨基酸氧化酶(DAAO)为对象,研究了酶的立体异构选择性与水相中p
【机 构】
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中国科学院大学化学与化工学院中国科学院大学化学与化工学院;北京大学天然药物及仿生药物国家重点实验室
【出 处】
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中国化学会第六届全国分子手性学术研讨会
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近年来,对酶的立体异构选择性的研究越来越多,也越来越受关注。本文以生物体内最典型的立体异构选择性酶D-氨基酸氧化酶(DAAO)为对象,研究了酶的立体异构选择性与水相中pH的相关性。首先,通过研究水溶液不同pH条件下,DAAO对D-氨基酸、L氨基酸的手性选择性,发现在特殊pH条件,只能特异性识别D-氨基酸的DAAO可以对L丙氨酸、L-脯氨酸、L-精氨酸等L-氨基酸发生明显的选择作用,将它们氧化脱氨基成相应的α-酮酸和氨。之后对能够被DAAO选择的L-氨基酸溶液进行毛细管电泳分析,发现除L丙氨酸外,其余的氨基酸在反应时间内并未发生消旋,证实了DAAO对L-氨基酸的选择作用。
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