格瑞弗森(GRFT)是一种新型的能够与HIV-1膜蛋白特异结合的抗病毒基因。本研究对已有质粒pET-GRFT进行酶切,获得抗HIV-1基因GRFT,基于原核融合表达载体pGEX-6p-1,构建了用于表达GRFT蛋白的原核表达质粒pGEX-GRFT。质粒转化受体菌BL21(DE3)后,经IPTG诱导,进行目的蛋白的表达研究。SDS-PAGE及WesternBlot分析表明,目的蛋白得以成功表达。同时,分别对IPTG诱导浓度,诱导时间,诱导温度等参数进行梯度试验,对表达参数进行优化,最终确定了最优表达条件,即:温度,42℃;时间,4h;IPTG浓度,1.2mM。表达产物均以包涵体形式存在。运用Dot-ELISA法进行复性蛋白的抗原结合活性检测,复性的目的蛋白能够与重组gp120抗原发生良好的反应,初步证明所表达的重组蛋白具有生物活性。该结果为进一步研究抗HIV制剂奠定了坚实的基础。