我国作为养蚕大国,蚕蛹资源丰富,但由于缺乏对其精深加工技术的理论支持,总体利用率较低。蚕蛹蛋白是蚕蛹中主要的营养物质,在蚕蛹干基中含量约50%~60%,目前对其研究主要集中于蛋白的提取以及一级结构的营养学评价、生物活性多肽的制备。在食品领域内未见到成熟且商业化的蚕蛹蛋白相关产品,主要原因是蚕蛹蛋白中存在潜在过敏原,会引起食品安全风险,而目前对蚕蛹蛋白中过敏原在各类蛋白的分布研究未见报道。本文在蚕蛹基本成分分析的基础上,系统研究了蚕蛹蛋白中潜在过敏原分布,综合过敏原含量与各类蛋白占比分析,对蚕蛹蛋白中的水溶性蛋白及不溶性蛋白进行了功能特性探究,并以不溶性蛋白作为原料进行凝胶类蛋白产品的研制,以期为蚕蛹蛋白在食品工业中的进一步开发与利用提供理论依据。具体结论如下:(1)蚕蛹油中不饱和脂肪酸含量为60.83%,其中油酸含量最高,为35.43%。鲜蚕蛹蛋白中不溶性蛋白相对含量最高,为53.00%,亚基分布在27~85 k Da;水溶性蛋白占23.63%,亚基分布在25~85 k Da;碱溶性蛋白占19.73%,亚基分布在13~29 k Da;盐溶性蛋白占2.58%,亚基分布在15~35 k Da;醇溶性蛋白仅占1.06%,亚基分布在12k Da和20 k Da左右。过敏原分布研究表明:水溶性、醇溶性、盐溶性、碱溶性和不溶性蚕蛹蛋白中分别检出6种、8种、8种、12种和3种过敏原,其相对含量分别为1.33%、25.64%、1.21%、17.93%和9.86%。过敏原含量较多的蛋白须经过相关脱敏处理方可应用于食品工业。(2)蚕蛹水溶性蛋白的氨基酸含量丰富,必需氨基酸与总氨基酸的比值达到39%,是一种营养价值较高的蛋白资源。蚕蛹水溶性蛋白溶液在70℃条件下溶解度降低程度不大;在p H4.0~9.0范围内,随着p H的增大,α-螺旋与β-折叠含量也逐渐增大,溶解度因α-螺旋与β-折叠增多出现增加趋势;在p H9.0之后,α-螺旋与β-折叠总含量出现下趋势,会使蛋白质有序度降低,β-转角和无规则卷曲含量增多,但因展开程度不大且蛋白间的斥力增加,溶解度仍随着p H的增大而增大。在盐浓度范围0.2~1.0 mol/L内,溶解度随着盐浓度增大呈上升趋势,超过1.0 mol/L后因盐析作用溶解度下降。在油相体积分数为35%,蛋白浓度1.0 g/L,p H10.0时蛋白乳化性能较好;蛋白质起泡性在蛋白浓度3.0 g/L时最高,泡沫稳定性在蛋白浓度1.0 g/L时最高;蛋白质持油性最大达到3.9 g油/g蛋白。(3)蚕蛹不溶性蛋白中必需氨基酸含量为40%,是一种营养价值较高的蛋白资源,且疏水性氨基酸比例达到40%,蛋白分子间通过疏水作用力有形成不透明凝胶的可能。不溶性蛋白经过不同p H和不同浓度盐处理后,经过流变学频率扫描和温度扫描显示,在p H5.0~8.0、盐浓度0.0%~3.5%范围内,不溶性蛋白体系的G′值明显大于G″值,tanδ<1,表明不溶性蛋白凝胶是一种弱凝胶。不溶性蛋白凝胶体系的G′值、G″值在p H6.0时、盐浓度3.5%时最高,粘弹性最好;拉曼光谱学显示,p H增大会引起蛋白结构有序化增多,但不利于蛋白网络的形成,因此蛋白凝胶体系在p H8.0时的G′值、G″值最低。色氨酸的暴露与疏水相互作用有关,色氨酸在p H6.0时及盐浓度3.5%趋于包埋态,分子内部较多疏水作用的形成,更有利于蚕蛹蛋白凝胶网络的形成,此时G′值、G″值最高。酪氨酸的暴露与氢键作用力有关,酪氨酸在p H6.0时及盐浓度3.5%暴露最少,说明分子间氢键作用减少,结合流变学结果,推测过多的氢键形成可能不利于不溶性蚕蛹蛋白凝胶网络体系的形成。疏水相互作用和氢键可能是影响不溶性蛋白凝胶网络的关键作用力,蛋白微环境发生变化时,维持蛋白凝胶网络结构的作用力也会发生变化,导致流变学特征的G′值、G″值发生变化。添加TG酶后可改善不溶性蛋白的凝胶特性,蛋白体系的G′,G″模量明显增大,粘弹性增强。(4)对于纯蚕蛹蛋白产品,当车前子壳粉添加量为0.5%、TG酶添加剂量为0.3%时,其硬度、胶着性、弹性等质构特性最高,但总体外观粗糙,口感不佳。在此基础上通过加入大豆蛋白改善效果较好,与纯大豆豆干相比,蚕蛹添加比例达到1.0 g/g时,虽然硬度与胶着性有一定下降,但仍持较良好的弹性,且外观均匀、口感柔软,因此蚕蛹不溶性蛋白与大豆分离蛋白(20.0g)的最佳复配比例不超过1.0 g/g(0~20.0g)。