【摘 要】
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用ATP-琼脂糖亲和层析柱和DEAE-52离子交换术从悬浮培养的玉米细胞中纯化了胞质HSC70;1mMCa下,生物素标记钙调素凝胶覆盖实验首次检测到CaM能与玉米HSC70结合,但以5mM EGTA代
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用ATP-琼脂糖亲和层析柱和DEAE-52离子交换术从悬浮培养的玉米细胞中纯化了胞质HSC70;1mMCa<2+>下,生物素标记钙调素凝胶覆盖实验首次检测到CaM能与玉米HSC70结合,但以5mM EGTA代替1mMCa<2+>时,HSC70不能与CaM结合,说明HSC70与CaM的结合是Ca<2+>依赖性的.已知NAD激酶(NADK)为植物细胞中依赖CaM的激酶,NADK活性测定表明玉米HSC70在一定范围内能竞争性抑制依赖于CaM的NADK的活性.通过实验证明钙调素能抑制HSC70的ATP酶活性,以上事实证实植物中HSC70为一CaM结合蛋白.根据动物HSC70分子中与CaM结合的一段氨基酸序列比较可知,玉米、番茄、豌豆、拟南芥等HSP70的HSC分子的N端ATP结合位点附近都有一段高度保守的由21个氨基酸组成的序列,分析可能是CaM结合区域,人工合成了这段21个氨基酸的小肽.通过实验证明,该小肽能抑制依赖于CaM的PDE酶的活性;适量的CaM存在下,随着小肽加入量的增加,可抑制PDE酶活性至基础活性;该小肽还能抑制依赖于CaM的NADK的活性.1mM Ca<2+>下,纯化的CaM与小肽在25℃下反应一段时间,进行10﹪的聚丙烯酰胺凝胶天然电泳,结果显示:同单独的CaM相比,与小肽结合后的CaM迁移率发生明显改变.表明人工合成的HSC70中的CaM结合序列能与CaM结合.总之,所有的试验都说明玉米胞质HSC70为钙调素结合蛋白,而且钙调素与HSC70的结合位点在HSC70的N端的ATP结合位点附近,即:261-281氨基酸序列处.
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