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昆虫表皮是隔离其自身内环境和外界复杂环境的一道重要屏障，也是其防御病原微生物的一道物理屏障，其主要成分是表皮蛋白和几丁质，因此表皮蛋白是一种重要的结构蛋白。昆虫的先天性免疫反应通过其模式识别受体特异性识别病原菌表面的某些靶标分子，区分出“自我”与“非我”成分，从而引发细胞免疫和体液免疫中的Toll信号途径和IMD信号通路及酚氧化酶原级联反应，产生相应的抗菌肽快速高效清除侵入的病原菌。NF-κB途径是Toll和IMD信号通路下游的调控路径。受逐级呈递的免疫信号活化，NF-κB家族的相关转录因子从抑制子上解离转运入核，结合到相关抗菌肽基因的启动子或增强子上，从而调控抗菌肽基因的表达。虽然家蚕（Bombyxmori）基因组框架序列在2004年已被测定，极大地推动了家蚕先天性免疫方面的研究，但是家蚕表皮蛋白受到免疫信号激活方面的研究仍然很少。
本文通过在家蚕基因组数据库中检索得到家蚕表皮蛋白基因BmCPT1的序列，对其上游2002bp的启动子区域进行分子克隆，并利用TESS程序分析了该区域所含有的转录因子结合位点，发现BmCPT1基因的启动子内含有一个NF-κB结合位点。将该段序列连接到pGL3-basic载体上，将所获得pGL3-basic{pBmorCPT1-Luciferase}报告载体质粒转染到家蚕卵巢细胞BmN中，通过添加LPS和NF-κB信号阻断剂PDTC检测NF-κB能否激活BmCPT1基因的表达，并将检测到的荧光素酶表达活性数据进行显著性分析。结果证明BmCPT1基因的启动子能被LPS激活，而这种激活效应能被NF-κB信号阻断剂所抑制。为进一步验证荧光素酶报告系统结果的可靠性，我们将灭活后的大肠杆菌注射到5龄3天家蚕大造(p50)品系中，12h后提取诱导处理家蚕的脂肪体组织，从中得到脂肪体组织的核蛋白，根据BmCPT1基因中含有的NF-κB序列设计标记探针与突变探针，进行凝胶阻滞实验，证实家蚕的NF-κB转录因子BmRelish1能够结合到BmCPT1基因上游启动子的NF-κB结合位点上，说明LPS对BmCPT1基因的激活作用是通过NF-κB信号通路介导的。