在生物体中，很多重要的生理活动和生命现象往往都通过蛋白质来完成的，也可以说一切的生命现象都离不开蛋白质。现如今有关于小分子药物和蛋白质之间的相互作用的光电化学方法，获得了二者之间有关结合部位、结合常数以及结合的紧密程度等问题的数据，不仅有助于从分子水平上认识蛋白质与药物小分子的相互作用机理和规律，而且了解了蛋白质结构与功能，为生命科学研究提供了可靠地数据和信息，对于更好的了解药物在生命体内的分布和运输情况、新药的设计、药物的毒性及药代动力学都事有非常重要意义的。主要研究内容如下：1.采用循环伏安法、荧光光谱法和紫外-可见光谱法，来研究牛血清白蛋白和芦丁两者之间的相互作用。运用循环伏安法测得了芦丁与BSA相互作用的结合常数为5.3×106L/mol和结合位点数为1.5。荧光法测得了芦丁与BSA相互作用的结合常数为3.2×106L/mol和结合位点数均为1.5。用电化学法，在一定的范围内，获得了BSA浓度与芦丁的氧化峰电流的下降呈现线性关系，它的线性范围和检出限分别为7.00×10-9-1.00×10-6mol/L和5.00×10-9mol/L。由荧光猝灭现象可知，在较低浓度时，发生了静态猝灭，浓度较低时，芦丁对BSA是静态和动态猝灭相结合。而且BSA的荧光强度降的低与芦丁的浓度在一定的范围内呈现线性关系，它的线性范围为8.00×10-8-1.00×10-5mol/L，检出限为7.00×10-8mol/L。测定方法用于测定自制合成样品中的芦丁和BSA，获得了满意的实验结果。2.采用循环伏安法、荧光光谱法和紫外-可见光谱法，来研究了牛血清白蛋白与花旗松素两者之间的相互作用。用循环伏安法和荧光法测得了花旗松素与BSA的结合常数K分别为1.6×106L/mol和1.3×106L/mol，其结合位点数均为1.3。电化学方法，花旗松素的氧化峰电流的下降与BSA浓度在一定范围内呈现线性关系，其线性范围为7.00×10-7-1.00×10-4mol/L，检出限为3.00×10-7mol/L。荧光光谱法，花旗松素对牛血清白蛋白发生了静态猝灭现象。且在一定范围内,BSA荧光强度的降低与花旗松素的浓度呈线性关系，线性范围为6.00×10-7-2.00×10-5mol/L，其检出限为2.00×10-7mol/L。该测定方法用于合成样品中，花旗松素和BSA的测定，所得结果满意。