【摘 要】
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大肠杆菌的亮氨酰-tRNA合成酶(leucyl-tRNA synthetase,LeuRS)的活性位点中插入有一个大的连接肽段(connectingpeptides 1,CP1).为了进一步研究E292对大肠杆菌LeuRS功能的影
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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大肠杆菌的亮氨酰-tRNA合成酶(leucyl-tRNA synthetase,LeuRS)的活性位点中插入有一个大的连接肽段(connectingpeptides 1,CP1).为了进一步研究E292对大肠杆菌LeuRS功能的影响,E292被分别突变成K,F,S,D,Q,A.这些突变对LeuRS的氨基酸活化反应活性影响不大.CD光谱和荧光光谱数据表明这些变种酶的分子结构上没有发生明显变化,但是它们的氨基酰化活性却都有不同程度的下降.E292突变成K292使LeuRS的氨基酰化活性下降最多.分析这些变种酶对三种底物的K<,m>值后,发现E292不参与亮氨酸的结合,但是这些变种酶与ATP的结合都有所增强. E292突变后的LeuRS变种酶能够误氨基酰化tRNA,表明它们的编校功能受到不同程度的损伤.首次发现突变酶在编校过程中可以区分tRNA的两个等受体tRNA<,1>和tRNA<,2>,其结构基础为tRNA接受茎上的第一对碱基配对是Waston-Crick配对还是摆动配对.为了保证蛋白质生物合成的精确性,氨基酰-tRNA合成酶(aaRS)一方面在氨基酰化反应中要通过tRNA的个性元件来准确识别其对应tRNA,另一方面要通过编校反应来区分对应氨基酸和一些结构相似氨基酸.该文首次系统地研究了tRNA高级结构"拐角"区域D环和TψC环间参与三级相互作用的碱基对G18:U55,G19:C56和U54:A58对LeuRS催化的氨基酰化反应和编校反应的影响,发现任何破坏D环和TψC环间三级相互作用的突变都导致该tRNA变种的亮氨酰化活力和激发编校反应的能力发生改变.核苷酸19和56之间的三级碱基配对(19:56)在氨基酰化反应和编校反应中都起着关键作用,这种作用与参与配对的氢键数目密切相关;核苷酸54和58之间的三级碱基配对(54:58)在氨基酰化反应中的作用远远大于在编校反应中的作用.
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