【摘 要】
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本研究主要采用immunoprecipitation(IP)，GST-pulldown，体外泛素化和蛋白结构生物信息学等为主要技术，研究了新发现的核蛋白Np95一likeringfingerprotein(NmF)与P53蛋白的相互关
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本研究主要采用immunoprecipitation(IP)，GST-pulldown，体外泛素化和蛋白结构生物信息学等为主要技术，研究了新发现的核蛋白Np95一likeringfingerprotein(NmF)与P53蛋白的相互关系，结果表明：1．NIRF不仅能与转染的外源性P53蛋白相互结合，也能与细胞核编码的内源性P53蛋白在细胞内相互结合，在细胞内与NIRF结合的P53蛋白被NIRF泛素化。2．NIRF蛋白与P53蛋白在细胞外也能相互结合。3．细胞外泛素化实验表明，在NIRF的存在下，P53蛋白被泛素化。4．NIRF蛋白的结构生物信息学分析表明，其磷酸化位点应该是Ser／Thr磷酸化性质；NIRF作为具有泛素化能力的结构域是在其C一端的RINGfinger结构。其结构中的2个Zn2+在泛素化过程中具有不同的作用。
NIRF与P53蛋白的结合与泛素化表明，NIRF在细胞可能是P53蛋白的一个负调节因子之一，已知P53蛋白在细胞中的功能主要表现在阻滞细胞进入增殖周期、促进细胞凋亡发生、维持基因组稳定等功能等方面。NIRF在细胞内对P53的泛素化降解的发现，可能为P53蛋白在细胞的调节机理找到一个新的途径。
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