【摘 要】
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本文以热力学及酶解反应动力学的方法,主要研究了在25、31、37、43、49℃5个温度条件下血红素辅基对肌红蛋白局部构象稳定性的贡献。结果如下:1.在10-120℃内,Mb的DSC谱只有
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本文以热力学及酶解反应动力学的方法,主要研究了在25、31、37、43、49℃5个温度条件下血红素辅基对肌红蛋白局部构象稳定性的贡献。结果如下:1.在10-120℃内,Mb的DSC谱只有一个相转变峰(Tm=73℃),而apoMb的DSC谱有两个相转变峰(Tm1=61℃,Tm2=83℃)。2. Mb、apoMb的CD谱呈现规律性下降的变化趋势,其中Mb的208nm及222nm的园二信号强度以直线规律下降,而apoMb的208nm及222nm的园二信号强度在随温度升高而递减过程中于37℃附近存在拐点。3.荧光实验表明,随着温度的升高Mb的ThT荧光强度没有发生明显的变化,apoMb的ThT荧光强度逐渐增加,但apoMb在上述实验条件下引发的ThT荧光增加量远小于在65℃下引发的ThT荧光增加量。4.随着温度的升高,在5个温度下,Mb、apoMb的酶反应动力学曲线均为直线规律。apoMb的反应速率明显快于Mb。这种速率上的差别随着温度的升高而逐步减小,拐点存在于37℃附近。Heme稳定了A螺旋的构象,抑制A螺旋被切割。上述结果,为我们今后进一步研究Heme与珠蛋白其他局部构象相互作用的机制提供了基础。
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