本论文着重从分子水平和细胞水平探讨了Ga³⁺、Cr³⁺与转铁蛋白（Tf）结合的性质以及转铁蛋白受体介导Ga³⁺、Cr³⁺-apoTf配合物的转运机制,试图揭示Ga³⁺、Cr³⁺-转铁蛋白配合物分别在抗癌和治疗糖尿病方面的作用机理。实验主要结果如下: 一.分子水平探讨Ga³⁺、Cr³⁺与Tf结合的性质 1.伴清蛋白（OTf）是转铁蛋白家族中重要的一种蛋白,它具有运输铁离子和抗菌的作用。但金属离子在OTf的N-和C-端结合部位的键合和释放行为是不同的,这可能与两个位点在水溶液中的结构有关。为了探求OTf两位点的差异,以Ga³⁺为探针研究了Ga³⁺与酚羟基类化合物(包括8-羟基喹啉、水杨酸、EHPG、HBED和OTO的相互作用。结果表明N-端金属位点的Tyr92和Tyr191的酚羟基与邻近残基之间形成分子内O—H…O氢键,而C-端金属位点的Tyr431和Tyr524的酚羟基与邻近残基之间形成分子内O—H…N氢键。 2.使用紫外差光谱、荧光光谱方法测定了Cr³⁺与OTf结合的热力学及动力学性质。 （1） 条件稳定常数及结合部位选择性:在pH7.4、0.1M Hepes条件下,HCO₃^-、C₂O₄^2-作伴阴离子时,Cr³⁺优先占据脱铁伴清蛋白（apoOTf）C-端结合部位;使用紫外差光谱测定了Cr³⁺与apoOTf结合的条件稳定常数分别为1gK₁=5.65+0.12,1gK₂=13.08+0.24。 （2） 构象变化实验:（a） 用同步荧光光谱检测Cr³⁺与蛋白结合后,蛋白内部的酪氨酸与色氨酸残基环境变化甚微;（b） 共振光散射测定Cr³⁺与蛋白结合后,最大峰位处的荧光强度逐渐增强,且与N-端结合后增加的体积大于与C-端结合后增加的体积,表明Cr³⁺与蛋白结合后蛋白分子构象发生了改变;（c） 荧光偏振光实验表明Cr³⁺与蛋白结合前后,对整个分子的球型形状结构没有影响;（d） TNS、Tb³⁺探针研究表明Cr³⁺-OTf与Cr³⁺-OTf-Cr³⁺具有不同的构象,TNS与Tb³⁺不是结合在同一位点上;（e）Cr³⁺与蛋白的结合稳定了蛋白的结构。