蛋白酶抑制剂(Proteinase inhibitor, PI)是一类具有抑制蛋白酶活性的物质，有机体内的内源性蛋白酶抑制剂一般是分子量相对较低的生物大分子，而小的非蛋白类抑制剂大多来源于微生物。丝氨酸蛋白酶抑制剂(Serine Proteinase Inhibitor，SPI)作为主要的蛋白酶抑制剂之一，可以调控生物体内的多种生理反应、与蛋白酶的活性部位结合、抑制酶的催化作用或阻止酶原转化为有活性的酶，SPI在一系列的生理病理过程中也起着关键性的调控作用。　　通过对一类丝氨酸蛋白酶抑制剂功能与结构研究的检索，我们总结了该类蛋白酶抑制剂结构中不同的结构单元对抑制剂分子结构的形成的影响，及与稳定性的关系;同时从多个层次比对了丝氨酸蛋白酶抑制剂类型中多个家族分子间的同源性，并从多个角度对分子间的相互作用及作用机理进行了描述与解释。在此基础上，我们将多年来蛋白酶抑制剂研究领域内的结构与作用机制建立了连贯、完整的联系，并通过基因工程手段制备出一种高活性荞麦胰蛋白酶抑制剂，为开展该类抑制剂的晶体学研究提供了材料。　　经同源性比对，我们发现荞麦中的该类抑制剂属于丝氨酸蛋白酶抑制剂(serineproteinase inhibitors，serpin)中的马铃薯抑制剂Ⅰ家族(Potato Inhibitor-Ⅰ Family)，并且具有诱导肿瘤细胞凋亡的作用。为了从分子水平对该抑制剂的结构与功能的关系进行研究，我们分别开展了rBTI分子及该分子与其相互作用的蛋白酶形成的复合物的生物大分子结晶生长、X-ray衍射及初步的数据处理等研究。首先制备出适合于结晶生长的rBTI纯品，经过对结晶条件的优化，获得了较好的晶体;之后通过对X-ray衍射条件的摸索，收集了该分子晶体的衍射数据，并对衍射数据进行了初步分析。通过上述实验，我们获得了有利于深入开展该分子晶体结构的解析及结构与功能的关系研究的有价值的指导信息。　　由于在rBTI分子与相应酶的相互作用过程中较为详细的分子水平的反应机制尚不确定，在研究领域还存在不同的观点，为了从蛋白质三维结构水平研究该类蛋白质活性中心的构造及其与相应的酶结合形成复合物的作用机制，我们也同时对rBTI-BTr（荞麦胰蛋白酶抑制剂-牛胰蛋白酶）复合物分子的晶体结构进行了初步研究。获得了有意义的信息。这些研究为从分子水平上了解该类蛋白质行使其功能时的作用机制、揭示分子间相互作用的可能模式等内容提供了理论依据，也为重组基因工程蛋白酶抑制剂作为新型抗肿瘤药物在临床上的应用提供了新内容。