【摘 要】
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本文对花粉特异表达的微管结合蛋白SB401的特性进行了分析研究。文章构建了SB401的原核表达载体，并通过原核表达，分离、纯化到SB401的融合蛋白，对该蛋白的微管和微丝的结合、成
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本文对花粉特异表达的微管结合蛋白SB401的特性进行了分析研究。文章构建了SB401的原核表达载体，并通过原核表达，分离、纯化到SB401的融合蛋白，对该蛋白的微管和微丝的结合、成束以及调控微管和微丝的效应进行了系统的研究。共沉淀实验以及激光共聚焦显微镜和电镜观察结果表明：SB401蛋白可与微管特异结合，结合的摩尔比为tubulindimmer:SB401=1:0.4；SB401蛋白诱导taxol稳定的微管形成微管束，其成束能力依赖于SB401蛋白的浓度，随SB401蛋白浓度升高，微管束从单束到交连成网团状，成束现象越来越显著；微管束中微管与微管之间由SB401蛋白紧密粘结，微管与微管之间的距离约6-8nm，微管之间发现明显的丝状横桥结构存在。SB401蛋白在溶液中主要以单体、二聚体、四聚体形式存在，三种形式都可与微管结合，诱导微管成束。本研究证明了SB401蛋白是一个新发现的植物花粉特异表达的微管结合蛋白，具有诱导微管成束，调节微管聚合特性的功能。
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