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根据文献报道，在大肠杆菌细胞色素c的成熟过程的研究中发现了8个与细胞色素c成熟有关的基因ccmA-ccmH,其中ccmG基因编码的蛋白在细胞色素c的成熟过程中起了特殊的还原作用，称为CcmG蛋白。CcmG蛋白是一个大肠杆菌周质空间的巯基/二硫键氧化还原酶，该蛋白又被称为DsbE，属于二硫键形成(Dsb)蛋白家族。Dsb蛋白家族成员在大肠杆菌周质空间蛋白的正确折叠和正常生理功能的发挥中有重要作用。虽然该家族成员在蛋白质一级序列上同源性很低并且各自具有不同的功能，可是它们都含有一个保守的Cys-X-X-Cys序列单元，其中两个半胱氨酸构成活性位点，并且该蛋白家族成员在结构上都含有一个类似硫氧还蛋白的折叠(TRX-like fold)。CcmG蛋白家族成员在靠近C端处有一段保守的G-V-X-G-X-P-E-T-F氨基酸序列被认为是CcmG蛋白的指纹区，但目前国内外对于CcmG蛋白指纹区的具体作用以及该蛋白在细胞色素c成熟过程中的确切作用机理尚无报道。
大肠杆菌CcmG蛋白是一个膜结合蛋白，其N端5到25号氨基酸残基形成一段疏水性很强的肽段，把该蛋白结合在细胞质的膜上，而CcmG蛋白的C端TRX-like折叠指向周质空间。本论文第一部分工作表达纯化了大肠杆菌CcmG蛋白(氨基酸残基19-185)和CcmG的两个突变体蛋白：1-57位氨基酸残基缺失的突变体蛋白和P144A突变体蛋白，在论文中分别用CcmG-EC、△57CcmG和CcmG-P144A表示。分别采用分子置换法和差值傅立叶法测定了这三个蛋白的结构，并且进行了结构精修。最终CcmG-EC、△57CcmG和CcmG-P144A结构模型的分辨率分别为1.9(A)、1.9(A)和2.2(A)。
CcmG-EC蛋白分子由C端的TRX-like结构域和N端的包含双股反平行β-折叠片的结构域组成。CcmG-EC蛋白分子中，两个半胱氨酸残基形成活性位点二硫键，其中80位半胱氨酸的侧链暴露在溶剂中，而83位的半胱氨酸则埋藏在分子内部。Pro144，Glu145和Tyr141是位于指纹区的重要氨基酸残基。Pro144是顺式构型，并且与活性位点二硫键之间有范德华作用，同时Pro144还与Thr82形成C-H…O氢键，起到稳定活性中心结构的作用。Glu145与指纹区的其它氨基酸残基以及Arg158形成盐键和氢键网络，对于稳定顺式Pro144的特殊位置进而稳定活性中心的结构起到重要作用。由于Pro144采取顺式构型，使得Ala143主链的N原子和羰基0原子指向溶剂，容易在CcmG蛋白与其它蛋白相互作用时形成一对主链间的氢键。P144A突变导致了顺式Pro变为反式Ala，削弱了该氨基酸残基与活性位点二硫键之间的范德华作用，并且使得CcmG-P144A的氧化还原电位发生变化，降低了CcmG的还原活性，证实了指纹区对于稳定活性位点二硫键起到重要作用。通过比较CcmG-EC蛋白的结构和最近报道的DsbD的N端结构域(nDsbD)与CcmG复合物的结构，发现CcmG蛋白中位于指纹区的氨基酸残基Tyr141在与DsbD蛋白形成复合物的时候发生了构象变化，Tyr141的侧链羟基氧原子与nDsbD蛋白的Ser9的侧链羟基氧原子和Phe11的主链羰基氧原子形成氢键。
△57CcmG结构中，相应于CcmG-EC中N端β-折叠片的一条β链的肽段在△57CcmG中己不存在，但对应于CcmG-EC的α-螺旋3的肽段松弛而形成一条新的β链，与△57CcmG中N-端的另一条β链构成平行的βa折叠片。这导致了△57CcmG的二级结构及折叠拓扑结构与CcmG-EC存在很大差别；同时导致顺式Pro144和Ala143主链的羰基氧原子远离Cys-X-X-Cys活性中心的移动以及△57CcmG指纹区氢键网络的破坏，从而扰乱了活性中心结构。本论文还表达纯化了大肠杆菌CcmG蛋白的另外两个N端有部分删除的突变体蛋白△47CcmG和△60CcmG。对CcmG-EC、△57CcmG、△47CcmG和△60CcmG这四个蛋白的圆二色谱研究以及上述对CcmG-EC与△57CcmG的晶体结构的比较表明：CcmG-EC蛋白N端的β-折叠片对于维持该蛋白肽链的正确折叠和活性中心的结构是必要的。
CcmG蛋白属于TRX超家族，本论文考察了TRX超家族的其它成员的晶体结构，发现它们的结构中在活性位点附近都有一个顺式脯氨酸，该顺式脯氨酸在TRX-1ike结构域中的相对位置是高度保守的，都位于ββα结构单元第一条β链的N端，这是TRX超家族的一个保守的结构特点，该顺式脯氨酸前一位的氨基酸残基主链的N原子和羰基O原子指向溶剂，提示该顺式脯氨酸对于TRX超家族成员与其底物或其它蛋白的相互作用和发挥生物功能是十分重要的。
本论文第二部分工作对假别单胞菌CY24β-琼胶酶B进行晶体生长。琼胶酶属于糖苷水解酶，它水解琼脂糖，分为α-琼胶酶和β-琼胶酶。从海洋假别单胞菌CY24克隆的新琼胶酶基因agaB的表达产物AgaB是一个β-琼胶酶，属于糖苷水解酶家族的一个新成员，其酶学性质特异，可能是目前发现的催化腔最大的一种琼胶酶。本论文通过悬滴气相扩散法得到了该酶的单晶，并用X-射线衍射法对该晶体进行了初步的晶体学研究。