核小体结构外的伸出的N端“尾巴”是许多修饰发生的位置，比如磷酸化、乙酰化、泛素化、Sumo化、糖基化、甲基化、ADP-核糖基化等等。这些修饰在信号转导方面具有非常重要的作用，比如磷酸化和去磷酸化的过程就起着信号调控的控制开关的作用。但是在很长一段时间内，甲基化修饰却被认为是单向的、不可逆转的。直到去甲基化酶的发现和鉴定，才改变了人们对甲基化作用是单向不可逆转的认识。事实上，组蛋白的甲基化和去甲基化是一个可逆的过程，这个过程可以通过甲基化酶和去甲基化酶来调控实现。　　 JMJD6蛋白是一个在细胞信号转导、染色质重塑、细胞分化、细胞凋亡、组织器官发育等等方面都具有很重要调控功能的蛋白。它于2007年被报道具有精氨酸去甲基化酶活性，能够在体外催化组蛋白H3第二位的精氨酸和组蛋白H4第三位的精氨酸的去甲基化过程。而2009年的研究结果发现JMJD6可以催化U2AF65的第15位的赖氨酸和滴276位的赖氨酸发生羟基化，进而参与调控RNA剪接过程。直到今天，对于JMJD6的功能，依然存在许多疑问。　　 在这篇论文里，我们采用采用大肠杆菌表达系统表达了JMJD6全长和包含1-138位氨基酸的N端结构域，经纯化并结合凝胶阻滞实验和表面等离子体共振实验，证实了这个蛋白可以以非特异性结合的方式和DNA结合，并且证实了位于N端的1-138位氨基酸能够结合DNA，同时我们的证据表明JMJD6的C端的结构的存在对于JMJD6与DNA的相互作用可能具有抑制作用，由此我们提出假设，JMJD6本身具有一种调节和DNA结合的自我调控机制。　　 糖基化反应是普遍存在于自然界的一种反应，不论是原核生物还是真核生物，这种生化反应都具有非常重要的作用。　　 糖基化反应由一种名为糖基转移酶的蛋白质催化，反应过程包括糖基供体的识别与结合和糖基受体的识别与结合。糖基转移酶广泛存在于细胞内的细胞器内，比如内质网和高尔基体，在生物体内，糖基转移酶参与了体内的许多重要的生物活性物质的合成，比如糖蛋白、糖脂中糖链的合成。它催化被活化了的糖，通常是二磷酸核苷NDP-糖，把它们连接到不同的受体分子，比如蛋白、核酸、脂以及小分子上，完成糖基化加工，从而实现它们的生物学功能。糖基化的产物具有很多生物学功能，因此，糖基转移酶的表达和活性的变化都会对生物体的生命活动产生重大的影响，它的表达和活性的变化和很多疾病都有密切的联系，并且可以作为一些疾病的诊断标志。　　 由于糖基转移酶在生物体内的重要意义，使得它在新药开发领域一直受到广泛的关注。但是，由于糖基转移酶的多样性和已经解析结构的糖基转移酶的数量不多，目前的研究对糖基转移酶这个庞大的家族仅有初步的了解。伴随着功能研究的深入，解析糖基转移酶的结构成为深入研究糖基转移酶功能和作用机制以及开发小分子抑制剂的迫切需求。　　 在这篇论文里，我们成功表达了来源于海洋微生物的糖基转移酶Ami-G1ycosyltransferase，并且通过亲和层析和离子交换层析纯化出了纯度很高的蛋白质，利用凝胶层析和Native胶对蛋白状态进行了分析之后，我们进行了晶体的初级筛选。通过七千个条件的筛选，我们得到了Ami-Glycosyltransferase的蛋白晶体，为以后解析Ami-Glycosyltransferase的蛋白结构奠定了良好的基础。