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本文对尖吻蝮蛇毒GPIb结合蛋白agkicetin-C的纯化、序列鉴定、功能进行了研究。文章以尖吻蝮蛇毒GPIb结合蛋白agkicetin-C为对象，鉴定了其氨基酸序列，有关血小板功能研究表明agkicetin-C对ristocetin、botrocetin、低浓度α-凝血酶诱导的血小板聚集具有广泛而强烈的抑制作用证明其结合GPIb的位置与上述血小板聚集效应物有重叠。Agkicetin-C强烈抑制ristocetin诱导的VWF-GPIbα结合，且半抑制常数IC50与相关血小板聚集抑制功能的IC50相近，表明agkicetin-C正是通过抑制VWF-GPIb相互作用行使其血小板功能的。 为了进一步研究这种新型C-型凝集素类似蛋白的结构。本文进行了Aall-A和Aall-B的晶体生长实验，获得了Aall-A和Aall-B适于衍射的晶体，分别在Cornell和北京的同步辐射光源上收集了Aall-A2.0A分辨率和Aall-B2.2A分辨率的衍射数据。以蛇毒GPIb结合蛋白flavocetin-A为模型用分子置换法解决了Aall-B的初始相位，并完成了初步的结构修正。