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榆黄菇子实体经匀浆、抽提、离心、CM-Sepharose、Q-Sepharose、SP-Sepharose离子交换及Scphacryl S-200分子筛层析，得到纯化的榆黄菇凝集素(Pleurotus citrinopileatus lecfm，PCL)。SDS-PAGE和SephacrylS-200凝胶过滤分析表明榆黄菇凝集素是分子量约为17.5 kDa的单体蛋白。凝血活性结果表明榆黄菇凝集素能凝集天然的兔血细胞和人四种血型细胞，没有表现出血型专一性。凝血抑制活性结果表明测试的糖和糖蛋白中，仅唾液酸和卵粘蛋白能有效抑制凝集素的凝血活性，最低抑制浓度分别为0.39 mM和1.25μg/ml。PCL的凝血活性在50℃以下保持相对的稳定性，高于50℃，凝血活性逐步伤失，高于70℃，凝血活性全部丢失。测试的pH范围内，PCL凝血活性在pH 4.0-12.0保持稳定，当pH低于4.0或高于12.0时，部分或大部分的凝血活性丢失。EDTA处理和所有测试的二价或三价金属离子不影响榆皇菇凝集素的凝血活性，表明凝血活性不依赖测试的金属离子。脲、盐酸胍、SDS对凝集素凝血活性的影响表明，随着变性剂浓度的升高，凝血活性逐渐伤失。氨基酸残基的化学修饰结果表明：在非变性或变性条件下，色氨酸残基的修饰均导致凝血活性完全丧失，分别有5.6和5.8个色氨酸残基被修饰，表明色氨酸参与凝集素凝血活性中心的组成；当存在唾液酸的条件下，分别有2.8和3个色氨酸残基被修饰，预示着大约三个色氨酸残基直接参与糖结合活性的组成。赖氨酸残基修饰导致80％凝血活性丢失；修饰前加入唾液酸，活性得到较好的保持，分别由7.6和4.8个赖氨酸残基被修饰，预示着大约三个赖氨酸残基参与糖结合活性组成。蛋氨酸残基的修饰导致60％凝血活性的伤失；修饰前加入1mM的唾液酸，凝血活性保持完整，表明蛋氨酸残基可能位于凝血活性中心附近位置并对凝血活性中心起一定的作用；酪氨酸、丝氨酸/苏氨酸、组氨酸、巯基、羧基组和精氨酸残基的修饰没有影响凝血活性，表明这些残基不位于糖结合活性位点或凝血活性中心。天然态凝集素在280 nm和295 nm激发时，荧光光谱的最大发射峰在335 nm处，说明凝集素分子中的色氨酸残基周围的极性较弱，位于相对疏水区。温度对荧光光谱的影响表明，除40℃荧光强度略为升高外，随着温度的升高荧光强度逐渐降低，温度到60℃后荧光强度显著降低，同时凝血活性降低60％，表明温度的升高逐渐破坏维持凝血活性中心的构象，直至凝血活性完全伤失。pH对荧光光谱的影响表明，中性pH值不影响凝集素的荧光光谱；pH为4或10时，荧光强度降低，最大发射波长和光谱形状没有变化，而凝血活性没有变化，表明凝集素的凝血活性中心对分子构象的变化具有一定的耐受性；pH为2或12时，荧光强度均显著降低，pH为2.0时凝血活性全部丢失，表明凝血活性中心遭到彻底破坏，导致凝血活性伤失；而pH为12.0是活性保持不变，表明凝血活性中心对碱性环境有较强的耐受性。各种修饰在不同程度上影响了荧光光谱，结果表明色氨酸、赖氨酸和蛋氨酸在分子中起着重要作用；而酪氨酸、丝氨酸/苏氨酸、组氨酸、巯基、羧基组和精氨酸残基的修饰在维持凝血活性中心或分子构象中起着一定的作用。荧光淬灭研究表明丙烯酰胺和碘乙酸分别能淬灭榆黄菇凝集素中色氨酸残基94.3％和97.1％的荧光，而KI几乎不能淬灭PCL的荧光，表明几乎所有的色氨酸位于凝集素近分子表面相对疏水的浅沟或强阴离子区域。在本文的研究中，榆皇菇凝集素表现出对小麦枯萎病菌和水稻稻瘟病菌的抑制作用，最低的抑制浓度分别为37.5μg/ml和25μg/ml，而榆皇菇凝集素在浓度为0.3mg/ml时不影响棉花枯萎病菌、黄瓜枯萎病菌和玉米弯孢菌叶斑病等真菌的生长。