目前已经发现30多种能够利用羽毛作为能源物质生长的微生物，但微生物分解羽毛的生理机制尚无明确定论导致微生物降解羽毛效率偏低。分离纯化高质量的天然角蛋白酶以及构建角蛋白酶外源表达菌株并不能显著提高羽毛降解效率。因此，研究野生菌株降解角蛋白过程及具体降解机制是提升角蛋白酶活性的关键步骤。
　　使用羽毛粉M9培养基培养S.maltophilia DHHJ，羽毛粉作为氮源，SDS-PAGE电泳检测到约为10kDa的角蛋白单体条带。同时通过化学法水解羽毛得到的角蛋白单体具有诱导细胞产酶特性。在此研究基础上，本论文检验工程菌外源表达的角蛋白单体诱发细菌细胞产酶行为。
　　利用大肠杆菌表达系统制备重组角蛋白表达菌株，携带pET32a(+)-Keratin质粒的大肠杆菌BL21(DE3)，经IPTG(0.5mmol/L)18℃培养15h诱导角蛋白基因表达，Ni柱纯化重组角蛋白为产量40mg/L，浓度2mg/mL。重组角蛋白溶解性优于化学水解角蛋白，使用重组角蛋白培养S.maltophilia DHHJ不会析出。将细菌细胞、胞内蛋白、胞外蛋白分别与角蛋白35℃孵育2h，角蛋白均被降解。重组角蛋白可诱导细菌细胞分泌角蛋白酶，经测定角蛋白酶活性48h达到最大值(15.1U)。
　　使用FITC标记重组角蛋白与S.maltophilia DHHJ孵育，在荧光显微镜下，细菌细胞带有绿色荧光，重组角蛋白可与细菌细胞结合。细菌细胞结合角蛋白过程是ATP依赖性的，ATP(5mmol/mL)促进角蛋白与细胞结合，细胞荧光值增加。NaN3(1mmol/mL)抑制角蛋白与细胞结合，细胞荧光值下降。细菌细胞结合的角蛋白单体越多，角蛋白酶产量越高。提取角蛋白孵育后的细菌总蛋白、膜蛋白和胞质蛋白进行Western Blotting分析，角蛋白均出现在细胞总蛋白和胞质蛋白中，表明角蛋白单体进入S.maltophilia DHHJ细胞内。角蛋白与S.maltophilia DHHJ孵育后，制备细菌细胞超薄切片，使用胶体金标记的抗体检测，透射电镜视野下，胶体金颗粒聚集在胞质部位，表明角蛋白单体与S.maltophilia DHHJ孵育时可进入细胞。以上实验结果表明，角蛋白单体与细菌细胞结合，而后进入细胞刺激角蛋白酶基因大量表达。
　　本论文进一步通过Co-IP联合LC-MS/MS法利用角蛋白单体为诱饵筛选出39种在S.maltophilia DHHJ降解角蛋白过程中与角蛋白单体相互作用的蛋白。包括15种转运蛋白，21种肽酶以及3种分子伴侣三大类，其中转运蛋白来源于外膜蛋白家族、TonB转运系统、ABC转运蛋白超家族。