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鲍鱼是一种营养物质丰富的海洋生物。然而,在鲍鱼的加工过程中,占鲍鱼总重20～30%的内脏大部分被丢弃或者被加工成低价产品,不仅造成了资源浪费,还污染环境。经鲍鱼内脏打浆所得的结缔组织是一种富含蛋白质(12.54%)、低脂肪(2.04%)的加工废弃物,其初始的胶原含量是33.77%(以干基计);并且脯氨酸、芳香族氨基酸、疏水性氨基酸和碱性氨基酸分别占总氨基酸的5.47%、4.89%、32.46%和12.88%,这些氨基酸与ACE抑制肽相吻合,鲍鱼内脏结缔组织是一种制备胶原ACE抑制肽的很好原材料。本课题组前期以鲍鱼内脏结缔组织为原料,提取出鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽,并验证了其具有抗氧化和降血压的生理活性。本研究对课题组前期提取的鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽进行了分离纯化,对其结构、性质进行了研究。首先,通过超滤技术初步分离,考察了料液浓度(0.5%、1%、2%、4%、8%)、操作压力(O.O1MPa、0.025MPa、0.05MPa、0.075MPa、O.1MPa)、操作温度(10℃、15℃、20℃、25℃、30℃)和pH(3、4、5、6、7)对超滤分离效果的影响,得到分子量不同的两种胶原多肽(Mr>3000Da和Mr<3000Da),并且检测了这两种多肽的ACE抑制活性。结果表明:超滤技术分离鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽的最适条件为:多肽液浓度2%、操作压力0.05MPa、操作温度25℃、pH=7;分子量小于3000Da多肽的ACE抑制率达到78.57%,比分子量大于3000Da多肽的活性高了 11.45%,因此,小分子量多肽的ACE抑制活性更好。其次,超滤分离得到的多肽经DEAE-52纤维素阴离子交换层析,NaCl溶液(0.1、0.3、0.6mol/L)单一浓度和梯度洗脱都只得到一个组分,梯度洗脱的多肽得率为82.7%,该组分的ACE抑制率为81.23%;再过葡聚糖凝胶G-25分子筛柱,用蒸馏水洗脱,所得的洗脱曲线为单一对称峰,ACE抑制率为82.12%。由此可知,超滤后所得的多肽,其性质没有很大的差别。再次,通过红外光谱分析,可知超滤前后多肽的结构差别主要出现在指纹区,经过离子柱后,在多肽的二级结构中只发现β折叠结构,可初步认为,β折叠结构对鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽的ACE抑制活性起到了一定的作用。最后,本实验研究了鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽的理化性质,体外模拟了胃肠道环境,考察了其抗酶解能力。结果表明:鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽的溶解性不受pH的影响,在pH2～10范围内的溶解度均在85%左右;一定浓度的氯化钠对鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽的活性影响不大,当氯化钠的浓度高于0.8mol/L时,ACE抑制率明显降低;鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽在中性和偏酸性的环境中较稳定;鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽经胃蛋白酶与胰蛋白酶的水解后,其活性变化不大,抗酶解能力较强。因此,鲍鱼内脏胶原ACE抑制肽是一种很好的食用型多肽。