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捕食线虫真菌作为重要的植物和动物寄生线虫的生物防治资源，深入了解它们的侵染方式和毒力因子是了解捕食线虫真菌侵染的分子机理和开发高效稳定的生物杀线虫制剂的关键。已知许多捕食线虫真菌能分泌具有降解线虫体壁的胞外蛋白酶，它们在捕食线虫真菌侵染线虫和随后对线虫消解的过程中起着非常重要的作用。有研究显示蛋白酶在侵染过程中参与了捕食线虫真菌侵染线虫的几个阶段：激活其它酶系、分解胶原质含量丰富的线虫体壁和降解线虫的内部组织。对这些侵染性胞外蛋白水解酶的深入研究将促进人们对食线虫真菌的侵染过程和侵染机制的了解以及高效生防制剂的开发。
本文以Dactylellina cionopaga为材料，利用线虫Panagrellus redivivus诱导产生蛋白酶。其发酵液离心后，通过硫酸铵沉淀、离子交换层析和凝胶过滤层析等步骤，分离纯化获得一未经报道的全新丝氨酸蛋白酶Dcp。纯化后的丝氨酸蛋白酶Dcp表观分子量为40KD，最适反应温度为40℃，最适pH为pH8。温度小于30℃或大于50℃，或pH小于5时酶活会有一定程度的减低或丧失。该酶在30℃至40℃，pH8左右时较稳定。对鉴定Prl(Subtilisin-like Protease-1)的特异性底物AAPF(N-Succinyl-Ala-Ala-Pro-Glu-pNA)具有作用，PMSF(Phenylmethanesulfonyl Fluoride)，SSI(Streptomyces Subtilisin Inhibitor)和CI2(Chymotrypsin Inhibitor-2)都抑制该酶活性，但EDTA(Ethylene DiamineTetraacetic Acid)不抑制，表明此酶类似丝氨酸蛋白酶中的枯草杆菌蛋白酶而非金属蛋白酶。同时测定了该蛋白酶的N-端氨基酸序列，与其他丝氨酸蛋白酶基因序列比对表明，与捕食线虫真菌Arthrobotrys oligospora和Monacrosporiummicroscaphoides同源性较高，而与其他线虫卵寄生性真菌如Paecilomyceslilacinus， Verticillium chlamydosporium和Clonostachys rosea同源性略低。
白藜芦醇和大豆异黄酮是存在于天然植物中的植物次生代谢产物，除了能提高植物抵抗病原体的能力外，还具有抗癌、抗心血管疾病、抗菌消炎、抗氧化及雌激素调解等多方面有益人体健康的生物药理活性。自然界中主要存在的为其糖苷形式，利用酶法水解可将其转化成更具活性的苷元形式，从而更好地为人体吸收利用。
利用黑曲霉Aspergillus niger S菌株，通过液体发酵的方法，得到了一种可同时高效水解大豆异黄酮糖苷成大豆异黄酮，水解白藜芦醇苷成白藜芦醇的糖基水解酶。该酶经硫酸铵分级沉淀、离子交换层析及分子排阻色谱纯化得单一条带，经SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测得该酶的表观分子量约为165kD，比通常所报道的传统β-葡糖苷酶都大，该酶的最适反应温度为50℃;最适pH为pH5-10。此酶的高效去糖基活性对今后的工业生产或临床研究具有重要意义。
酸性蛋白酶是一种能在酸性环境下水解蛋白质的酶类，其最适作用pH值为pH2.5-5.0。由于酸性蛋白酶具有较好的耐酸性，因此被广泛地应用于食品、医药、轻工、皮革工艺以及饲料加工工业中。目前用于工业化生产的酸性蛋白酶大多为霉菌酸性蛋白酶。
采用质谱指纹(MS mapping)分析方法，直接对黑曲霉Aspergillus niger H菌株发酵液中所产蛋白进行鉴定，通过与质谱数据库比对分析此蛋白为曲霉酸性蛋白酶Aspergillopepsin I(EC.3.4.23.18)。对该酸性蛋白酶的酶学性质的研究表明，此酸性蛋白酶分子量约为47KD，最适温度为50℃，温度稳定性范围为30℃-50℃，最适pH为pH3.0，pH稳定性为pH3-4，其表征与其它已报道的曲霉酸性蛋白酶基本一致，证实此质谱指纹分析方法可快速有效的鉴定混合发酵液中的未知蛋白，并省去中间繁琐的分离纯化步骤。