【摘 要】
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蛋白质是生命的物质基础,人类和动物细胞的重要组成成分。人体中重要的生理过程都需要蛋白质的参与。蛋白质水平异常通常与疾病有关,但由于人体体液中目标蛋白的含量较低且检测环境复杂,因此发展灵敏、准确、低成本的蛋白质定量检测方法在临床疾病诊断上具有重要意义。本论文使用纳米金（Au NPs）作为比色探针,着重利用其丁达尔效应,开发了三种免仪器可视化蛋白质定量检测新方法。这些方法简单快速、成本低廉,特别是仅需
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蛋白质是生命的物质基础,人类和动物细胞的重要组成成分。人体中重要的生理过程都需要蛋白质的参与。蛋白质水平异常通常与疾病有关,但由于人体体液中目标蛋白的含量较低且检测环境复杂,因此发展灵敏、准确、低成本的蛋白质定量检测方法在临床疾病诊断上具有重要意义。本论文使用纳米金（Au NPs）作为比色探针,着重利用其丁达尔效应,开发了三种免仪器可视化蛋白质定量检测新方法。这些方法简单快速、成本低廉,特别是仅需一支激光笔和一台智能手机即可实现便携式定量分析。具体研究内容如下:（1）在第二章中,利用链霉亲和素和生物素的特异性结合反应,首次建立了一种链霉亲和素模型蛋白质的免仪器目视定量检测新方法。我们采用巯基化生物素,利用Au-S的配位作用在Au NP的表面修饰上生物素。由于链霉亲和素具有四个生物素结合位点,一旦加入目标物,Au NP就可发生团聚,同时反应溶液的丁达尔信号显著增强。丁达尔信号的增强程度与样品中的链霉亲和素浓度呈正比。研究结果表明,在优化的实验条件下,新方法检测链霉亲和素的线性浓度范围是5.9-1500 n M。根据3σ原则估算方法的检测下限为1.44 n M。此外,血清实际样品中模型蛋白质分析物的回收率98.75-100.77%之间。（2）在第三章中,在第二章的研究成果上,结合胰蛋白酶对精氨酸的水解作用,提出了一种基于目标触发Au NP分散而导致丁达尔效应降低的胰蛋白酶免仪器定量检测新方法。我们设计末端分别修饰半胱氨酸和生物素,而中间为精氨酸的小分子肽探针。半胱氨酸一端可通过Au-S键使得Au NP表面修饰上小分子肽。而生物素一端可通过链霉亲和素-生物素特异性结合使得Au NP发生团聚,此时丁达尔效应明显增强。当样品中存在目标物时,精氨酸被胰蛋白酶水解,小分子肽因此断裂,Au NP恢复至分散状态,并导致溶液的丁达尔信号显著减弱。丁达尔信号减弱程度与样品中的胰蛋白酶浓度呈正比。研究结果表明,在优化实验条件下,新方法检测胰蛋白酶的线性浓度范围是3.9-1000 n M。根据3σ原则估算方法的检测下限为0.63 n M。此外,血清实际样品中模型蛋白质分析物的回收率在94.93–102.21%之间。（3）在第四章中,开发了一种基于目标触发Au NP生成开启丁达尔效应的碱性磷酸酶免仪器定量检测新方法。当样品中存在碱性磷酸酶时,L-抗坏血酸-2-磷酸酯发生去磷酸化反应生成L-抗坏血酸,而后将溶液中的Au3+还原为Au NP,从而实现丁达尔效应的开启。丁达尔效应信号的强度与样品中碱性磷酸酶的浓度呈正比。研究结果表明,在优化实验条件下,新方法检测碱性磷酸酶的线性浓度范围是0.117-30 U/L。根据3σ原则估算方法的检测下限为0.0137 U/L。此外,血清实际样品中目标蛋白的回收率在94.13-108.34%。
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