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目的:富含丝氨酸的血小板粘附素（Serine-rich adhesin for platelets,SraP）是金黄色葡萄球菌（以下简称金葡菌）细胞壁的糖蛋白,介导金葡菌与血小板以及呼吸道上皮细胞的结合;肺炎链球菌的富含丝氨酸蛋白（pneumococcal serine-rich repeat protein,PsrP）是肺炎链球菌细胞壁的一种大分子糖蛋白,介导肺炎链球菌与呼吸道上皮细胞的结合。糖基化是SraP和PsrP执行粘附功能的前提与基础。SraP-SecY2A2和PsrP-SecY2A2操纵子中都含有GtfA（糖基化转移酶A）和GtfB（糖基化转移酶B）。金葡菌和肺炎链球菌体外实验证实GtfA和GtfB共存能糖基化SraP和PsrP,但目前尚不清楚GtfA和GtfB为何共存才能糖基化SraP和PsrP。本研究拟证实GtfA和GtfB通过相互作用组成酶复合物GtfAB调控SraP和PsrP糖基化。方法:分别构建SraP和PsrP大肠杆菌糖基化模型,采用免疫印迹实验和sWGA（琥珀麦胚凝集素）凝集素印迹实验检测GtfA和GtfB对SraP91-513和PsrP1-374表达及糖基化的影响;利用GST pull-down和蛋白亲和共纯化实验检测金葡菌GtfA和GtfB的相互作用,而肺炎链球菌的GtfA和GtfB的相互作用则采用GST pull-down和酵母双杂交实验进行检测。结果:免疫印迹与凝集素印迹实验显示:（1）大肠杆菌共表达金葡菌的SraP91-513、GtfA和GtfB时,SraP91-513的相对分子量明显高于其与GtfA或GtfB共表达时,并且SraP91-513只有和GtfA和GtfB共表达时才能与sWGA特异性结合;（2）肺炎链球菌的PsrP1-374、GtfA和GtfB共存时,PsrP1-374的相对分子量明显高于其与GtfA或GtfB共存时,并且PsrP1-374只有和GtfA和GtfB共存时才能与sWGA特异性结合。GST pull-down实验显示金葡菌和肺炎链球菌的GtfA均能直接结合其对应的GtfB。酵母双杂交实验发现酵母菌株AH109/（pGADT7-GtfA+pGBKT7-GtfB）和AH109/（pGADT7-GtfB+pGBKT7-GtfA）能在SD-LTHA琼脂平板上生长。蛋白亲和共纯化实验显示金葡菌的GtfA和GtfB存在相互作用。结论:金葡菌的SraP和肺炎链球菌的PsrP的糖基化需要GtfA和GtfB的共同参与。GtfA和GtfB通过相互作用组成酶复合物GtfAB启动和调控金葡菌的SraP和肺炎链球菌的PsrP的糖基化。GtfAB能将乙酰葡糖胺转移到SraP和PsrP的肽链上。