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本论文的主要研究内容包含以下几点： 通过培养菌株NCU116与诱变菌株NCU116-1，并对其菌落形态及其在扫描电镜下的形态进行对比，发现菌株诱变前后的菌落形态和细菌形态基本变化不大。菌落呈圆形、外表光滑，颜色为浅黄色、边缘有不规则波状突起。用分析型扫描电子显微镜下观察，菌株形态为杆状，表面光滑，呈钝圆形态，较细长，单个或多个首尾相连排列。结果表明，对于某些菌株，物理化学诱变对其分泌胞外酶的基因产生影响较大，使控制胞外酶性状的DNA发生了一定程度的突变，而对其菌落和细胞形态并无引起较大改变。 通过摇瓶培养的方式对菌株NCU116和NCU116-1进行培养，使用国家标准方法、CMC-Na法等对胞外酶进行分析。结果表明菌株胞外酶系包括：蛋白酶、糖化酶、果胶酶、纤维素酶、淀粉酶。并确定了各个胞外酶活力与发酵时间的关系及其最佳发酵时间。结果表明： 菌株NCU116，摇瓶发酵44h时，菌株所产蛋白酶和淀粉酶活力最高，分别为4536.5U/mL和4.8U/mL；糖化酶的活力最高值（4070.9U/mL）出现在摇瓶38h时；发酵42h时，果胶酶和纤维素酶活力最高，分别为875.3U/mL和57.0U/mL。诱变菌株NCU116-1，摇瓶44h时，菌株所产蛋白酶活力最高，为9027.0U/mL；果胶酶在摇瓶42h活力最高（1944.2U/mL），糖化酶，淀粉酶，纤维素酶在摇瓶40小时活力最高（分别是10727.6U/mL，6.3U/mL和29.2U/mL）。 使用国家标准方法、CMC-Na法等对解淀粉芽孢杆菌NCU116与NCU116-1胞外酶系的酶学性质进行分析。结果表明： 原始菌株NCU116所产的蛋白酶在50℃下的酶活力最高，其最适作用温度为40-45℃、最适作用pH值为7.0，Mn2+对其有激活作用；糖化酶在45℃下的酶活力最高，其最适作用温度为40-45℃、最适作用pH值为6.0，Ca2+对其有激活作用；果胶酶在40℃下的酶活力最高，其最适作用温度为35-40℃、最适作用pH值为7.0，Ca2+对其有激活作用；纤维素酶在35℃下的酶活力最高，其最适作用温度为35-40℃、最适作用pH值为7.0，Ca2+对其酶活有微弱促进作用。 诱变菌株NCU116-1所产蛋白酶在50℃时活力最高，Mn2+对其有激动作用，最适宜酶解温度为40-45℃、适宜酶解pH为8.0；糖化酶在35℃时活力最高，Cu2+对其有激动作用，最适宜酶解温度为35℃左右、适宜酶解pH为8.0；果胶酶在40℃时活力最高，Ca2+对其有激动作用，最适宜酶解温度为35-40℃、适宜酶解pH为6.0；纤维素酶在50℃时活力最高，Cu2+对其有活力有促进作用，最适宜酶解温度为40-45℃，适宜酶解pH为7.0。 以解淀粉芽孢杆菌NCU116作为研究对象，对其蛋白酶基因进行了克隆、表达与纯化。通过基因克隆方法，得到了一条长度为1494bp的蛋白酶基因，经Blast序列分析可知，该基因与Bacillus amyloliquefaciens中性蛋白酶基因（Sequence ID: K02497.1）有99％的同源性。蛋白酶目的基因所编码的蛋白理论分子量（Molecular weight）为52.85kDa，等电点pl=8.25，正电荷氨基酸残基（Arg+Lys）数目为53个，负电荷氨基酸残基（Arg+Lys）数目为51个。不稳定系数（The instability index）为25.93，表明该蛋白稳定性比较好。280nm处消光系数为59710M-1 cm-1。脂肪系数为71.33，总平均亲水性为-0.658。该蛋白是易容，亲水性较强的蛋白。经过软件分析可以看出67-1491序列与Peptidase_M4_C蛋白家族结构域序列一致，具有LasB结构域。预测的启动子序列最有可能在5’端第723和773碱基之间，或者在5’端第865和915碱基之间。并预测出蛋白的二级、三级结构。通过构建异源表达体系，将目的基因转入大肠杆菌中，37℃诱导表达融合蛋白，通过镍琼脂糖亲和层析和凝胶过滤层析，纯化得到0.50mg/mL的蛋白。