p38-HSP27信号通路介导ATP缺失时肾小管上皮细胞肌动蛋白细胞骨架重构作用的研究

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以往的研究证实,缺血性肾损伤时肾小管上皮细胞肌动蛋白细胞骨架重构是导致肾功能受损加重的重要原因,但缺血性肾损伤时肌动蛋白细胞骨架重构的具体机制尚不清楚。本研究模拟肾脏的缺血状态,在建立细胞体外ATP缺失模型的基础上,研究ATP缺失时肾小管上皮细胞肌动蛋白细胞骨架重构情况及肌动蛋白细胞骨架重构的可能机制,以期为缺血性肾损伤的发病机制提供理论依据。根据既往的研究结果,我们推测p38-HSP27信号通路可能参与了ATP缺失时肾小管上皮细胞肌动蛋白细胞骨架的重构过程。本研究选用大鼠近端肾小管上皮细胞系(NRK52E细胞),用荧光染色法观察ATP缺失后肌动蛋白细胞骨架的重构情况;用免疫印迹法研究细胞内p38激酶的表达及活性的改变,同时分析HSP27的表达、磷酸化水平及其在细胞内定位的改变。F-肌动蛋白荧光染色结果表明,ATP缺失后NRK52E细胞肌动蛋白细胞骨架明显重构,F-肌动蛋白的含量显著增高,并与ATP缺失处理时间相关。该结果说明ATP缺失后肌动蛋白细胞骨架发生了聚合的重构变化。蛋白免疫印迹结果表明,ATP缺失后p38激酶迅速激活,HSP27磷酸化显著加强,且HSP27出现了从骨架成分到胞浆成分的重分布现象。运用p38激酶的抑制剂SB203580预处理细胞之后,p38激酶的活性得以明显抑制,HSP27的磷酸化也被显著抑制,HSP27的重分布现象也得以逆转;同时ATP缺失所致的肌动蛋白细胞骨架重构现象得以部分逆转,ATP缺失所致的F-肌动蛋白含量的增高也被显著抑制。本研究结果表明,p38激酶通过调控HSP27的磷酸化状态,影响其重分布,进而参与并部分介导了ATP缺失时肾小管上皮细胞肌动蛋白细胞骨架的重构。通过以上研究,我们得出以下结论:1.ATP缺失使肾小管上皮细胞肌动蛋白细胞骨架发生聚合的重构变化。2.p38-HSP27信号通路参与并部分介导了ATP缺失时肾小管上皮细胞肌动蛋白细胞骨架的重构效应。
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