含有JmjC结构域的蛋白家族作为组蛋白去甲基化酶和蛋白质羟基化酶，调控基因表达。Jmjd6作为这个家族的一员，被鉴定为第一个组蛋白精氨酸去甲基化酶，同时还具有赖氨酸羟基化酶活性。这个蛋白会发生翻译后自我寡聚，但其机制尚不清楚。Jmjd6g对胚胎发育是必需的，但其作用机制也不清楚。　　在本课题中，研究了Jmjd6的酶活性，揭示了它自我寡聚的机制，并初步研究了它在小鼠胚胎发育中的功能。通过体外酶活实验结合MOLDI-TOF质谱分析，发现Jmjd6无显著的精氨酸去甲基化酶活性，但对组蛋白H4尾巴多肽具有赖氨酸羟基化酶活性，反应需要α-酮戊二酸及亚铁离子作为辅因子。突变实验发现，Jmjd6的自我寡聚需要它的酶活性以及它的N端和c端。体外酶活实验进一步表明，Jmjd6可以羟基化它自身的N端多肽，但不能羟基化它的C端多肽。定量反转录PCR实验确证了Jmjd6敲除小鼠的胚肝终末造血缺陷，但胚肝中促红细胞生成素(EPO)的转录水平是正常的。　　研究表明，Jmjd6可以催化组蛋白多肽的羟基化，但不具有精氨酸去甲基化酶活性。进一步证明，Jmjd6的自我寡聚需要它自身的酶活性以及它N端和C端的完整性。推测Jmjd6的自我寡聚可能是以通过自我氧化，进而形成N端和C端之间的共价连接的方式进行。最后，阐明了Jmjd6在小鼠胚肝的终末造血过程中起着不依赖于HIF的重要作用。