昆虫细胞内的β-N-乙酰己糖胺酶参与多种生理功能,包括几丁质和糖复合物的降解、N-聚糖的修饰和精卵相互作用等。昆虫内的p-N-乙酰己糖胺酶FDL在高尔基体内专一去除N-聚糖核心结构α-1,3-甘露糖分支上的β-1,2连接的N-乙酰葡糖糖胺（GlcNAc）,对昆虫蛋白的翻译后修饰具有重要的生理功能。但是它的酶学性质目前知之甚少。1)本论文中,通过反转录PCR（RT-PCR）的方法获得了亚洲玉米螟来源的β-N-乙酰己糖胺酶OfFDL的cDNA序列,克隆获得的cDNA序列全长为2241bp的碱基序列,其中CDS区的长度为1923bp,编码640个氨基酸,其中N-端32-49氨基酸区域,预测为跨膜区域。实时定量PCR（Real-time PCR）分析显示整个发育阶段的OfFDL转录水平都相对较低且不具有明显的规律。2)构建了OfFDL截短体（氨基酸55-640）的表达载体,并通过电击法成功转化到毕赤酵母细胞GS115的感受态细胞中。120h的甲醇诱导后,培养基上清中酶的活性达到最大。通过硫酸铵沉淀和金属螫合层析两步纯化策略,获得了具有高纯度的重组蛋白OfFDL.3)测定了OfFDL对四种底物的动力学参数包括K_cat/K_m值。OfFDL对N-乙酰葡萄糖胺底物（GlcNAc）的催化效率(由K_cat/K_m评估)是对N-乙酰半乳糖胺底物（GalNAc）的3.0～3.5倍,并且不具有底物抑制现象。重组蛋白OfFDL能够选择性水解GnGn-PA底物上α-1,3-分支上的β-1,2连接的GlcNAc,而不能水解α-1,6-分支上GlcNAc,也不能降解寡糖底物（GlcNAc）2-3口β-1,2连接的二糖GlcNAcβ1-2Man。4)发现两种新的人工合成的化合物对OfFDL具有抑制活性,但是对与OfFDL同源的酶包括OfHex1和OfHex2不具有抑制活性。