低毒病毒是一类无衣壳的双链RNA病毒,感染低毒病毒CHV1的板栗疫病菌出现明显的低毒力现象和表型变化。目前对低毒病毒／板栗疫病菌系统在分子生物学水平上已经有了很深入的报道,但有关蛋白质组学方面的报道还较少。本论文主要通过以下几个方面的研究,在蛋白质组层面上明确病毒侵染对宿主产生的影响。根据丝状真菌自身的特点,优化蛋白质提取方法,使用二维液相系统对野生型菌株EP155和受低毒病毒感染菌株EP713进行了差异蛋白质组分析。ProteoVue和DeltaVue软件分析并建立了重复性较好的二维模拟凝胶图谱。以EP155为标准,共有296个蛋白质紫外吸收峰表现出2倍以上的变化：上调的209个,下调的87个。同样的蛋白质样品在双向电泳图谱中共找到71个差异表达蛋白质,变化趋势与之前的报道相一致。建立了一种优化的、适合于板栗疫病菌分泌蛋白质样品提取的方法。使用该方法可以很好的得到培养在EP液体完全培养基中1-7天的分子量和等电点分布均匀的分泌蛋白质样品,并用于聚丙烯酰胺凝胶和双向电泳的实验。在双向电泳凝胶上,质谱法共有137个分子量在10-150kDa,等电点在pH3-8之间的蛋白质得到有效鉴定。通过注释,这些蛋白主要包括细胞壁降解蛋白、毒力因子和植物与病原真菌相互作用的成分。其中20个蛋白质具有N-末端信号肽序列,123个与真菌分泌蛋白质组数据库预测结果相吻合。通过基因敲除高丰度分泌表达蛋白质,在受低毒病毒侵染的分泌蛋白质组中,找到2个受调控的蛋白质,分别是泛素蛋白和一个假设蛋白质。为了进一步明确板栗疫病菌与低毒病毒相互作用的关系,选择板栗疫病菌不同菌株进行了囊泡蛋白质分析。共有33个受低毒病毒调控的差异表达蛋白质在囊泡蛋白质组中被发现。主要涉及到蛋白质、核酸和碳水化合物代谢,信号传导,细胞内运输,压力应激和氧化还原反应。分析结果表明囊泡的基本功能未受低毒病毒的侵染而改变,但运输效率却随着病毒在宿主体内的转运而发生明显改变。其中4个仅在低毒病毒侵染株EP713中出现的蛋白质点被鉴定为病毒蛋白。通过质谱鉴定,确定4个病毒蛋白质点所含肽段在ORF B中均属于病毒蛋白p48。由此我们提出假设,在宿主体内病毒ORF B N端自剪切形成p48后,p48引导ORF B的复制和翻译,并通过翻译后的加工修饰形成具有不同功能的病毒蛋白异构体。