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实验诱导基因工程菌E.coli BL21(DE3)/pET32a/YvrK成功表达目的产物草酸脱羧酶(Oxalate decarboxylase，Oxdc)，并优化其表达条件获得纯化的草酸脱羧酶，酶活为16.8U/mL，蛋白含量为1.58mg/mL，比活力为10.63U/mg。为解释草酸脱羧酶的催化机理及其结构与功能间的关系，实验采用盐溶液作为结晶剂的静置结晶法成功制得草酸脱羧酶的晶体，通过SDS-PAGE及场扫描电子显微镜等方法进行分析鉴定，初步获悉其晶体可能的晶型特点，初步探索出其结晶条件，为进一步综合多影响因素优化制备完美晶型的草酸脱羧酶单晶打下基础。实验采用快速蛋白液相色谱系统(AKTA-FPLC)纯化草酸脱羧酶粗酶提取液，并用mPEG-醛对草酸脱羧酶进行修饰，通过聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和傅里叶红外光谱扫描(InfraredSpectroscopy，IR)表征草酸脱羧酶修饰后其分子量、结构的变化，对比分析了草酸脱羧酶修饰前后其热稳定性、耐热性及对胰蛋白酶抗性等部分酶学性质。同时，对草酸脱羧酶mPEG化的条件进行单因素优化实验，初步优化结果为：mPEG-醛/Oxdc摩尔比为50:1，反应pH为5.0，反应温度37℃，修饰12h，此条件下获得修饰率50.69%，酶活回收率67.52%。实验提高了草酸脱羧酶的稳定性，为草酸脱羧酶的应用研究提供了实践保障。被高度修饰且具备较高酶活性的草酸脱羧酶，其稳定性好，应用性强。因此，实验运用响应面优化设计法进一步优化草酸脱羧酶mPEG化的条件，获得最佳修饰条件为：mPEG-醛/Oxdc摩尔比为47.63，反应温度为29.85℃，反应时间为13.1h，反应pH为5.29。在此条件下获得修饰率及酶活回收率分别达73.69%和67.58%。此实验为深入研究修饰草酸脱羧酶的催化性能提供了技术支持，同时为制备药物酶制剂防治泌尿系统结石奠定了基础。