【摘 要】
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谷胱甘肽(GSH)是广泛存在于各种生物体中的活性三肽,具有抗氧化、解毒、转运氨基酸和保护细胞等重要的生理功能,目前,已广泛应用于食品和临床等方面。γ-谷氨酰半胱氨酸合成
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谷胱甘肽(GSH)是广泛存在于各种生物体中的活性三肽,具有抗氧化、解毒、转运氨基酸和保护细胞等重要的生理功能,目前,已广泛应用于食品和临床等方面。γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶(GSH1)和谷胱甘肽合成酶(GSH2)是GSH合成的两个关键酶。本研究对酿酒酵母2-10515的gshl和gsh2基因进行了克隆和原核表达,主要结果如下：(1)利用PCR技术克隆了酿酒酵母2-10515的gshl和gsh2基因,并成功的利用生物信息学分析和预测了其蛋白质的理化性质和各级结构。(2)分别构建了原核表达质粒pET-28a-gshl和pET-32a-gsh2,并转化大肠杆菌BL21(DE3)。诱导表达后,SDS-PAGE分析,结果表明分别特异性表达出81kD和76kD的目标蛋白,但GSH1表达量较低。测定其酶活力分别为46.7U/mg湿菌、46.2U/mg湿菌,约为空质粒重组菌的4倍。(3)从蛋白质稳定性和mRNA半衰期两个方面分析GSH1表达量较低的原因。研究结果显示：重组GSH1粗蛋白在两个小时内酶活力降低了16.6%,gshl在重组菌中mRNA半衰期相对较短。(4)建立了GSH1和GSH2粗蛋白的最佳配比测定方法,GSH1和GSH2粗蛋白质量比为4：1时,GSH产量最高,约为2.33mg/g湿菌。在GSH1粗蛋白和GSH前体反应液反应45min时加入GSH2粗蛋白,GSH的产量最高,约为2.56mg/g湿菌。
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