受体酪氨酸激酶在细胞生长、分化、凋亡等细胞行程中起到重要的调控作用。错误或过度的激活均会导致细胞的生理功能发生紊乱。因此，对其信号转导途径精确地控制是十分必要的。在被其配体激活后，迅速发生磷酸化，并招募Cb1，Grb2等效应分子调控其内吞和降解。CIN85是参与负调控过程的一个重要分子，下调其表达量或转染其功能缺失突变体，均会引起受体酪氨酸激酶的内吞受到抑制。　　我们发现，CIN85定位在细胞内膜组分上。通过其带正电荷的C末端区域，CIN85与磷脂酸，产生直接的特异性的相互作用。而磷脂酸则是一种具有广泛生物活性的脂类分子，因其具有较小的极性头部，所以它能促进囊泡的融合。其代谢产物如:磷脂酰肌醇及其衍生物和二酰基甘油，也均是囊泡分裂融合相关的脂质。CIN85的螺旋卷曲结构域在这一蛋白——脂质相互作用中具有重要的调控功能。去除其螺旋卷曲结构域，CIN85与磷脂酸的相互作用随之消失，CIN85内膜定位也受到影响。CIN85与其下游的Cb1，Alix等效应分子的相互作用受到抑制，最终使表皮生长因子受体内吞及降解均受到阻断。进一步的研究表明，相当一部分的CIN85定位在内吞蛋白分选相关的内吞体膜上。其标志是，这些CIN85定位于Vps4 ATPase突变体所形成的扩大的内吞体膜上，表明CIN85至少是瞬时被募集到内吞体膜上的。而EGFR降解也受到CIN85表达量下调的影响。活细胞动态扫描的结果揭示了CIN85在表皮生长因子受体内吞过程中动态的在多泡体组分上的定位。所以，CIN85可能通过与磷脂酸的相互作用，作为一种脚手架蛋白同时在EGFR内吞和分选过程中起到重要调控作用。