本研究以鲶鱼的鱼鳃为原料,从中分离纯化出一种能降解血管紧张素I转换酶底物的蛋白酶,并对其酶学性质进行研究,以期为鱼鳃高值化利用提供依据。研究主要结果如下:　　1、从草鱼、鲤鱼和鲶鱼的鱼鳃中提取可降解血管紧张素I底物的蛋白酶,发现鲶鱼鳃中具有降解马尿酰-组胺酰-亮氨酸(HHL)的血管紧张素I转换酶的类似酶(ACLE)。　　2、通过硫酸铵沉淀法从鲶鱼鳃水溶液中分离到的粗酶,经过Toyopearl DEAE-650 M离子交换柱层析、Cellufine GCL2000凝胶过滤柱层析以及RP-HPLC分离,分离的血管紧张素I转换类似酶,其纯化倍数为46倍,回收率为2.8％,酶活力为11.5 U/mg。SDS-PAGE确认该酶的分子量约为50 KDa,与质谱仪分析分子量为48808.9 Da的结果基本一致。　　3、温度、pH、金属离子、酶抑制剂对所获ACLE酶活的影响及米氏常数等酶学性质分析的结果表明:蛋白酶的最适反应温度为40℃,在20-40℃之间稳定性较好。蛋白酶在pH为酸性条件时活力受到强烈抑制,其最适pH为9.0,pH8.0-11.0之间有较好的稳定性。Ca2+、Zn2+、Mg2+对酶活力影响较小,Cu2+、K+和卡托普利(1.0 mmol/L)对蛋白酶有强烈抑制作用。与ACE底物HHL在pH9.0、40℃条件下反应,测得Km值为0.18 mmol/L,Vmax是1.57 mmol/L/min,说明蛋白酶与ACE底物亲和力强,具有较强的ACE活性。