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磷是植物生长发育必需的大量营养元素。植物对磷的吸收主要依赖于质膜(PM)定位的磷酸盐转运体(PT)。PT从内质网(ER)运输到PM这一过程需要PHF1的协助,PHF1是一种能促进PT从ER离开的Sec12相关蛋白。拟南芥或水稻中的PT受磷酸化修饰,PT磷酸化状态会影响其从ER到PM的运输。前人的研究表明蛋白激酶OsCK2(CASEIN KINASE2)能够磷酸化OsPT2和OsPT8,从而减弱它们与OsPHF1的相互作用,最终导致PT滞留在ER中。由蛋白激酶与蛋白磷酸酶调节的蛋白磷酸化是一种可逆的转录后调控方式,在控制蛋白定位、活性及稳定上具有重要作用。然而目前尚不清楚哪个磷酸酶调控PT去磷酸化。本研究中,我们鉴定了一个PP2C家族的蛋白磷酸酶OsPP95,它能在体内和体外与OsPT2和OsPT8相互作用。OsPP95能在OsPT8的Ser-517位点处去磷酸化OsPT8,而Ser-517位点也是OsCK2磷酸化OsPT8的位点。OsPP95的过表达会降低OsPT8的磷酸化水平,从而促进OsPT2和OsPT8从ER到PM的转运,最终导致磷在水稻中的积累。在供磷充足的条件下,OsPP95的突变并不会改变整株植物的磷含量,但与野生型相比,ospp95突变体新叶中的磷浓度会降低,而老叶中的磷浓度会增加。此外,我们的研究表明,OsPP95蛋白在磷充足条件下快速降解,因此水稻中的OsPP95蛋白在缺磷生长环境下要比在高磷生长环境下积累的更多。通过进一步研究,我们发现OsPHO2可以与OsPP95相互作用并降解OsPP95。综上所述,我们发现并鉴定了一个受OsPHO2负调控的蛋白磷酸酶OsPP95,它通过去磷酸化PT影响其从ER向PM的转运,并正调控植物对磷的吸收与分配。本研究揭示了一种可逆的PT蛋白磷酸化机制,这对植物适应磷浓度不断变化的外界生长环境是必不可少的。