细胞膜上的受体蛋白被特定的配体或胞外刺激物激活时会聚集成簇,参与分子识别、信号传导和物质交换等生物学过程。因此,研究受体的组织分布和动态作用对于理解这些功能是非常重要的。单分子/单颗粒成像与示踪技术能够实现单个蛋白分子动态行为的可视化的分析,并提供单个分子的位置、动力学和相互作用的实时信息,为科研工作者揭示细胞膜上复杂的生化反应与生物学事件提供了重要的工具。针对膜蛋白功能成像分析中动态信息获取难度大的挑战,本文利用单颗粒成像与示踪技术,在活细胞水平上开展了蛋白酶激活受体1（PAR1）受体簇的动态相互作用及其生物学效应的相关研究:在第二章中,利用活性多肽配体SFLLRN和金纳米颗粒,构建了可特异性标记PAR1受体簇的纳米探针。通过单颗粒示踪分析,考察了探针在标记受体簇前后的运动特征变化,为PAR1受体簇的动态成像提供了工具。在第三章中,利用第二章实验中构建的具有生物活性的靶向受体簇的多价纳米探针,结合单颗粒成像技术,对PAR1受体簇之间的相互作用过程进行了动态分析。进一步,考察了抑制剂Parmodulin 2（PM2）对受体簇之间动态相互用的影响,证实了PM2可通过抑制受体簇之间的有效结合来实现下游信号通路的调控。在第四章中,以巯基聚乙二醇磷脂功能化修饰的量子点为探针,对PAR1受体信号通路激活后引发的肿瘤细胞膜流动性特征进行了成像分析。研究发现,当PAR1被激动剂配体激活后,膜上颗粒的运动速率会显著增大,且细胞边缘区域的膜流动性比中心区域的流动性更强。实验结果表明了受体的活性与细胞的转移能力呈正相关关系,且膜流动性具有异质性的特点。