目的:缺血再灌注损伤是血红蛋白氧载体（Hemoglobin-based Oxygen Carriers,HBOCs）在临床中主要的不良反应之一,而病理状态下产生的活性氧（Reactive Oxygen Species,ROS）可将亚铁血红蛋白(Ferrous Hemoglobin,Hb Fe2+)氧化成三价铁血红蛋白(Ferric Hemoglobin,Hb Fe3+),继而进入假过氧化物酶循环,使HBOCs具有高度毒性。本研究在体外初步探索了Hb Fe2+和戊二醛聚合猪血红蛋白（Glutaraldehyde-Polymerized Porcine Hemoglobin,p Poly Hb,HBOCs的一种）的过氧化物酶活性以及酪氨酸（Tyr）修饰后的聚合血红蛋白产物的催化活性,为之后进一步的研究提供了证据和实验基础。方法:1.使用紫外可见分光光度计测定血红蛋白在催化反应前后的光谱变化,利用氰化高铁法检测血红蛋白浓度和高铁血红蛋白的含量百分比;2.使用荧光分光光度计检测反应过程中酪氨酸氧化产物的荧光强度变化曲线;3.使用荧光分光光度计的3D模式检测p Poly Hb再修饰后产物中Tyr的近似附着量;4.使用全自动核酸蛋白纯化系统检测p Poly Hb再修饰后产物的分子量分布。结果:1.Hb Fe2+的催化作用增强了H2O2与Tyr的反应,避免了H2O2氧化血红蛋白,表明Tyr对Hb Fe2+有保护作用;2.在本研究中,发现了Hb Fe2+和p Poly Hb具有不同于Hb Fe3+的假过氧化物酶活性的过氧化物酶活性,能催化Tyr与H2O2的反应;3.实验结果表明,Hb Fe2+和p Poly Hb对Hb Fe3+的假过氧化物酶活性有较强的抑制作用,因此,H2O2被大量消耗,极大地阻止了Hb Fe2+和p Poly Hb被氧化并进入假过氧化物酶循环;4.将Tyr修饰到p Poly Hb上后,血红蛋白-酪氨酸聚合产物具有催化活性和抗氧化活性。上述实验结果将可能解决HBOCs在缺血再灌注损伤中的毒性问题,使HBOCs的临床使用更加安全有效。