目的：将人角质细胞生长因子-2（hKGF-2）与小分子泛素样修饰蛋白（SUMO）进行融合表达，以提高hKGF-2的表达量，获得纯化的具有生物学活性的hKGF-2。方法：采用PCR扩增的方法，获得编码hKGF-2与SUMO融合蛋白的DNA片段。将该片断插入表达载体pET28a中，构建了重组表达菌株Rosseta^TM2（DE3）／pET28a—SUMO—hKGF—2。利用IPTG进行诱导表达。通过Ni-NTA亲和层析的方法分离纯化融合蛋白SUMO—hKGF-2。用SUMO酶水解纯化后的融合蛋白，获得hKGF-2单体蛋白。MTT法测定重组融合蛋白和酶切获得的hKGF-2单体蛋白的促分裂活性。结果：成功构建了重组表达菌株Rosseta^TM2（DE3）／pET28a—SUMO—hKGF-2，并优化了表达条件：在30℃时加入终浓度为0.6mM的IPTG诱导6h，实现了SUMO—hKGF一2蛋白的高效表达；通过Ni-NTA柱纯化SUMO—hKGF-2融合蛋白，纯化后目的蛋白约占总蛋白的79.4％，SUMO—hKGF-2融合蛋白经SUMO酶切割后，通过Ni-NTA柱亲和纯化获得单体hKGF-2。活性分析表明纯化的hKGF-2具有显著的促大鼠肾小管上皮细胞（NRK52E）增殖活性，融合蛋白SUMO—hKGF-2也同样具有促增殖活性，但较单体蛋白hKGF-2低。结论：成功构建了高效表达融合蛋白SUMO—hKGF-2的重组表达菌株Rosseta^TM2（DE3）／pET28a—SUMO—hKGF-2，经纯化和SUMO酶切割，获得了具有促细胞增殖活性的hKGF-2。