【摘 要】
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氨基酸侧链的差异能导致N-磷酰氨基酸细微结构差异的放大,如N-磷酰半胱氨酸非常稳定,而与之类似的N-磷酰丝氨酸在常温下则极易发生磷酰基的分子内N→O转移。N-磷酰谷氨酸很稳
【机 构】
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清华大学化学系,清华大学化学系,清华大学化学系,清华大学化学系 北京 100084,北京 100084,北京 100084,北京 100084
【出 处】
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中国科学(B辑 化学 生命科学 地学)
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氨基酸侧链的差异能导致N-磷酰氨基酸细微结构差异的放大,如N-磷酰半胱氨酸非常稳定,而与之类似的N-磷酰丝氨酸在常温下则极易发生磷酰基的分子内N→O转移。N-磷酰谷氨酸很稳定,而N-磷酰天冬氨酸却异常活泼。N-磷酰组氨酸的分子间N→O转移需要几个基团的协同作用。这种氨基酸侧链的调控作用有赖于磷酰基的存在和有效参与,六配位磷的存在是上述各过程发生的关键。
Differences in amino acid side chains can lead to amplification of subtle structural differences in N-phosphoryl amino acids, such as N-phosphoryl cysteine, which is very stable whereas N-phosphorylserine, which is similar to it, is very prone to phosphoryl Intramolecular N → O transfer. N-Phosphoryl glutamic acid is very stable, but N-phosphoryl aspartate is very active. The intermolecular N → O transfer of N-phosphoryl histidine requires the synergy of several groups. The regulation of this amino acid side chain depends on the existence and effective participation of phosphoryl. The existence of hexacoordinated phosphorus is the key to the above processes.
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