【摘 要】
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铜锌超氧化物歧化酶(SOD1)是胞内分布最广的最重要的抗氧化酶之一,其功能是催化超氧阴离子(O??2)歧化为过氧化氢(H2O2),维持胞内O??2和H2O2的内稳态浓度.高浓度的H2O2通过可
【机 构】
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农药与化学生物学教育部重点实验室华中师范大学化学学院;
【基金项目】
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国家自然科学基金(21271079,21302059)资助
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铜锌超氧化物歧化酶(SOD1)是胞内分布最广的最重要的抗氧化酶之一,其功能是催化超氧阴离子(O??2)歧化为过氧化氢(H2O2),维持胞内O??2和H2O2的内稳态浓度.高浓度的H2O2通过可逆氧化修饰信号蛋白(如磷酸酶)活性部位的半胱氨酸残基,导致胞内活性氧(ROS)信号通路异常.以对Cu2+有高亲和力的ATSM为螯合剂,夺取SOD1活性部位中的铜,使其失活.在不影响细胞内SOD1表达的情况下,ATSM有效抑制了SOD1的活性,改变了胞内O??2和H2O2的相对浓度,降低了MAPK信号通路中ERK的磷酸化水平.
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