【摘 要】
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作者将来源于Bacillus circulans STB01的重组β-CGT酶进行分离纯化,并对其生化性质进行了分析。结果表明,采用Phenyl HP柱疏水层析、Q-HP柱阴离子交换层析两步能很好的对重
【机 构】
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江南大学食品学院,食品科学与技术国家重点实验室,江南大学食品安全与质量控制协同创新中心
【基金项目】
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国家自然科学基金青年基金项目(31701645), 江苏省自然科学基金青年基金项目(BK20150146), 中国博士后科学基金面上项目(2015M570406), 江苏省食品安全与质量控制协同创新中心产业发展项目
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作者将来源于Bacillus circulans STB01的重组β-CGT酶进行分离纯化,并对其生化性质进行了分析。结果表明,采用Phenyl HP柱疏水层析、Q-HP柱阴离子交换层析两步能很好的对重组β-CGT酶进行纯化,酶的回收率达到45.3%。重组β-CGT酶的表观相对分子质量约为76 500,且相对分子质量呈单分散,说明酶蛋白分子在溶液中是以单聚体形式存在。该酶的最适pH为6.5,且在甘氨酸-氢氧化钠缓冲液中体现出更好的热稳定性;最适温度为60℃。该酶的活性不依赖于金属离子,在酶催化反应的整个过
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