【摘 要】
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目的 探讨JR23株风疹病毒包膜糖蛋白E2和E1的糖基化作用对其引起的特异性细胞融合的影响.方法 采用基因定点突变的方法构建6个突变株,分别改变E2或E1蛋白的糖基化位点结构.采
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目的 探讨JR23株风疹病毒包膜糖蛋白E2和E1的糖基化作用对其引起的特异性细胞融合的影响.方法 采用基因定点突变的方法构建6个突变株,分别改变E2或E1蛋白的糖基化位点结构.采用Giemsa染色法与指示基因法检测各突变株蛋白引起的细胞融合,流式细胞术检测其在细胞表面的表达效率,并用血细胞吸附试验检测其吸附活性.结果 与野毒株蛋白相比较,突变株蛋白E2 N53G、S73I、S131V与E1 T78A、T179A、1211A引起的细胞融合效率分别为62.73%、66.66%、55.12%、66.93%、87.33%、90.18%;除了E2 S131V之外,其他突变株蛋白在细胞表面的表达效率均有不同程度的降低;只有E2 S73I与E1 T78A的血细胞吸附效率略有降低.结论 E2蛋白的3个糖基化位点与E1蛋白的N76位糖基化位点的糖基化对细胞融合有重要作用,E1的N177与N209位点糖基化对细胞融合的影响较小.
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