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报道重组N-乙酰鸟氨酸脱乙酰基酶（NAOase）的研究进展。重组NAOase由大肠杆菌argE基因编码,在重组菌BL21（DE3）-pET22b-argE中的表达量为32.5%,大多以无活性的包涵体存在。低温诱导可增大有活性的可溶表达部分的比例。可溶性NAOase经Ni-NTA凝胶亲和纯化后得到SDS-PAGE电泳纯的酶,比酶活为1193.2u/mg蛋白。诱导条件影响整菌蛋白的成分及比例。37℃诱导生成的包涵体经尿素梯度洗涤后纯度较22℃高。低的蛋白浓度和合适的氧化还原体系是影响复性的关键因素。稀释法和透