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目的纯化已表达艰难梭菌（CD）细胞毒素B羧基末端受体结合区（CD3）的基因，并检测其免疫原性。方法PCR克隆目的基因到表达载体pET22b（＋），重组质粒转化到E．coli BL21（DE3），经IPTG诱导表达，利用金属螯合色谱层析方法纯化后，SDS．PAGE方法对纯化蛋白进行分析。并检测其免疫反应性。结果成功表达的是分子质量约为71．3ku的重组蛋白，占菌体总蛋白的34％，可溶性表达占上清的22．7％，包涵体占沉淀的25．7％。重组蛋白纯化后可溶性蛋白浓度为0．781g／L。并与抗毒素B抗体具有良好的