Expression, Purification, Crystallization and Molecular Replacement Studies of TorI, an Inhibition P

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TorI, a Tor system inhibitor acting through protein-protein interaction with the TorR response regulator, is an excisionase that interacts with the integrase and DNA during prophage excision. It has been crystallized by the vapor-diffusion method using polyethylene glycol 3350 as a precipitant at pH 8.5. The X-ray diffraction data sets from the TorI crystal was collected at a resolution of 2.1 , using a synchrotron source. The crystal belongs to primitive monoclinic lattice with cell parameters of 46.210 × 53.992 × 73.561 TorI, a Tor system inhibitor acting through protein-protein interaction with the TorR response regulator, is an excisionase that interacts with the integrase and DNA during prophage excision. It has been crystallized by the vapor-diffusion method using polyethylene glycol 3350 as a precipitant at The X-ray diffraction data set from the TorI crystal was collected at a resolution of 2.1 , using a synchrotron source. The crystal belongs to a primitive monoclinic lattice with cell parameters of 46.210 × 53.992 × 73.561
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