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目的提高大鼠IgE依赖组胺释放因子（rHRF）的可溶性表达水平，改善其亲和层析纯化效果，为深入研究该重组蛋白的生物学功能奠定基础。方法选择多克隆酶切位点BamH Ⅰ和Xho Ⅰ,将rHRF完整编码区基因从原有的pET-30a—rHRF重组质粒亚克隆至pET-28a载体，构建重组质粒pET-28a-rHRF;转化大肠杆菌BL21（DE3）后，通过改变IPTG浓度（0．1～1．0mmol／L），调节诱导表达温度（25～370C）和时间（1-5h），筛选能够提高rHRF可溶性表达水平的条件；同时改进亲和层析纯化