【摘 要】
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天然无结构蛋白alphα-突触核蛋白(α-synuclein)能影响线粒体的形态、动力学及损害线粒体正常功能,被认为是帕金森症的致病机制之一.α-synuclein与线粒体模拟膜及分离提取
【机 构】
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中国科学院生物磁共振分析重点实验室,中国科学院大学
【基金项目】
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国家自然科学基金资助项目(21505152,21673284,21203243,21874149,21925406).
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天然无结构蛋白alphα-突触核蛋白(α-synuclein)能影响线粒体的形态、动力学及损害线粒体正常功能,被认为是帕金森症的致病机制之一.α-synuclein与线粒体模拟膜及分离提取的完整线粒体的相互作用研究是理解该蛋白如何影响线粒体的有效途径.文献报道α-synuclein能与磷脂模拟的线粒体内膜相互作用却不与模拟的外膜相互作用,且N端在与线粒体的结合中扮演重要角色,但具体的作用位点仍不十分清楚.本文利用核磁共振(NMR)方法研究了α-synuclein与大鼠肝脏中分离的完整线粒体的相互作用,发现
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