面筋蛋白的流变学性质和结构研究

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面筋蛋白的结构和性质直接影响到小麦面粉的质量和焙烤食品的品质.松弛实验用于测定从英国Hereward面粉中得到的面筋蛋白和它的亚组分:麦醇溶蛋白、麦谷蛋白以及胶蛋白的流变性质.在松驰曲线上,粗的麦醇溶蛋白和酸溶的麦谷蛋白在时间小于10 s时有1个峰,这是第1个松弛过程,但胶蛋白明显地出现了2个峰,第2个峰在大于10 s处.这被认为是和面筋形成的网络结构有关,也可能是由于大聚体的缠绕和物理交联的原因.用小变形和大变形压缩实验和膨胀实验测定了纯麦醇溶蛋白和麦谷蛋白展开膜的表面活性,结果表明,纯麦醇溶蛋白展开膜有很高的表面活性,但纯可溶麦谷蛋白展开膜几乎没有表面活性.这些蛋白展开膜的结构在本实验中是用原子力电子显微扫描来描述的.结果表明纯的麦纯溶蛋白是一个具有直径为10~20 nm的球状粒子,而纯的麦谷蛋白是一个长度为50~100nm的棒状结构.
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