论文部分内容阅读
广谱性抗真菌肽Drosomycin的成熟肽由44个氨基酸组成，其中8个半胱氨酸形成4对二硫键，结构复杂。在原核表达该蛋白时容易形成包涵体，不利于实际利用。本研究希望通过与转铁蛋白TF融合表达的方式提高其可溶性表达。首先以果蝇DNA为模板扩增目的基因Drs，克隆至pColdTF载体，转化进大肠杆菌BL21（DE3），通过IPTG诱导进行表达，利用SDS—PAGE及Westernblot鉴定表达产物。结果表明重组表达质粒pColdTF—Drs构建成功，转化大肠杆菌后能正常表达，且目的产物为可溶性表达。这一结果